Proteases of Porphyromonas gingivalis as Important Virulence Factors in Periodontal Disease and Potential Targets for Plant-Derived Compounds: A Review Article
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Notice bibliographique
Résumé
Periodontitis is a common chronic inflammatory disorder of bacterial origin, which affects the tooth-supporting tissues. A wide range of evidences suggests that Porphyromonas gingivalis plays a key role in the initiation and progression of chronic periodontitis. This Gram-negative anaerobic bacterium produces several types of proteolytic enzymes, including gingipains, collagenases, and a dipeptidyl aminopeptidase IV. Although these enzymes have physiological functions for P. gingivalis, they have been suggested to play multiple roles in the pathogenic process of periodontitis. Indeed, P. gingivalis proteases hydrolyze a variety of serum and tissue proteins thus contributing to neutralize the immune defense system and to cause tissue destruction. Considering the key roles that P. gingivalis proteases may play in the pathogenesis of periodontitis, inhibitors of these enzymes are considered potentially new therapeutics agents. In recent years, several groups have identified natural plant-derived inhibitors effective on P. gingivalis proteases. More specifically, polyphenols isolated from cranberry and green tea were found to inhibit several proteases produced by P. gingivalis. This paper will discuss the pathological roles of P. gingivalis proteases and review the scientific literature for bioactive plant-derived compounds endowed with a capacity to inhibit these enzymes. Keywords: Flavonoid, gingipain, periodontitis, polyphenol, Porphyromonas gingivalis, protease, protease inhibitor, virulence factor, Proteases, Virulence, Periodontal Disease, Potential, Plant-Derived Compounds, Review Article, chronic inflammatory disorder, ETIOLOGIC AGENT, Gram-negative anaerobic bacteria, Chronic periodontitis, microbial community, lipopolysaccharides, cell-bound proteolytic activities, Dipeptidyl aminopeptidase, Subgingival Sites, Lys-gingipain, aminopeptidase, Collagenase activity, Arg-gingipain, protease inhibitors, antithrombin
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Prédiction distillée sur la base complète
Imitation des enseignantsNi prévalence calibrée, ni vérité terrain. Validation humaine à venir. Apprise à partir de 10 348 étiquettes directes de Codex et de 10 348 étiquettes directes de Gemma. Le mode candidate est l'union des têtes enseignantes seuillées; le consensus est leur intersection. Ces sorties portent le statut machine_predicted_unvalidated et ne sont ni des étiquettes humaines ni des étiquettes directes de modèles de pointe.
Scores Codex et Gemma par catégorie
| Catégorie | Codex | Gemma |
|---|---|---|
| Métarecherche | 0,001 | 0,000 |
| Méta-épidémiologie (sens strict) | 0,001 | 0,001 |
| Méta-épidémiologie (sens large) | 0,002 | 0,001 |
| Bibliométrie | 0,000 | 0,000 |
| Études des sciences et des technologies | 0,000 | 0,000 |
| Communication savante | 0,000 | 0,000 |
| Science ouverte | 0,001 | 0,000 |
| Intégrité de la recherche | 0,000 | 0,001 |
| Charge utile insuffisante (le modèle a refusé de juger) | 0,000 | 0,000 |
Scores machine (provisoires)
Les deux têtes enseignantes du modèle étudiant, lues sur ce travail. Un score ordonne la base pour la relecture; il n'affirme jamais une catégorie, et le statut de validation accompagne chaque rangée tel quel.
Scores de référence d'un modèle non mature (critères de maturité non atteints, 7 itérations). Un score ordonne; il n'affirme jamais une catégorie.
score_only:v0-immature-baseline · tel quel depuis la passe de notation : score_only signifie que le nombre peut ordonner les travaux, et qu'aucune étiquette de catégorie n'en découle