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Enregistrement W2078434918 · doi:10.1128/jvi.74.16.7349-7361.2000

Identification of Domains of the Human Papillomavirus Type 11 E1 Helicase Involved in Oligomerization and Binding to the Viral Origin

2000· article· en· W2078434918 sur OpenAlexaff
Steve Titolo, Alex Pelletier, Anne-Marie Pulichino, Karine Brault, Elizabeth Wardrop, Peter W. White, Michael G. Cordingley, Jacques Archambault

Notice bibliographique

RevueJournal of Virology · 2000
Typearticle
Langueen
DomaineBiochemistry, Genetics and Molecular Biology
ThématiqueVirus-based gene therapy research
Établissements canadiensBoehringer Ingelheim (Canada)
Organismes subventionnairesnon disponible
Mots-clésBiologyHelicaseMinichromosome maintenanceDNA replicationAmino acidDNAOrigin recognition complexViral replicationReplication factor CControl of chromosome duplicationSeqA protein domainMolecular biologyCell biologyBiochemistryEukaryotic DNA replicationVirusVirologyGeneRNA

Résumé

récupéré en direct d'OpenAlex

The E1 helicase of papillomavirus is required, in addition to host cell DNA replication factors, during the initiation and elongation phases of viral episome replication. During initiation, the viral E2 protein promotes the assembly of enzymatically active multimeric E1 complexes at the viral origin of DNA replication. In this study we used the two-hybrid system and chemical cross-linking to demonstrate that human papillomavirus type 11 (HPV11) E1 can self-associate in yeast and form hexamers in vitro in a reaction stimulated by single-stranded DNA. Self-association in yeast was most readily detected using constructs spanning the E1 C-terminal domain (amino acids 353 to 649) and was dependent on a minimal E1-E1 interaction region located between amino acids 353 and 431. The E1 C-terminal domain was also able to oligomerize in vitro but, in contrast to wild-type E1, did so efficiently in the absence of single-stranded DNA. Sequences located between amino acids 191 and 353 were necessary for single-stranded DNA to modulate oligomerization of E1 and were also required, together with the rest of the C terminus, for binding of E1 to the origin. Two regions within the C-terminal domain were identified as important for oligomerization: the ATP-binding domain and region A, which is located within the minimal E1-E1 interaction domain and is one of four regions of E1 that is highly conserved with the large T antigens of simian virus 40 and polyomavirus. Amino acid substitutions of highly conserved residues within the ATP-binding domain and region A were identified that reduced the ability of E1 to oligomerize and bind to the origin in vitro and to support transient DNA replication in vivo. These results support the notion that oligomerization of E1 occurs primarily through the C-terminal domain of the protein and is allosterically regulated by DNA and ATP. The bipartite organization of the E1 C-terminal domain is reminiscent of that found in other hexameric proteins and suggests that these proteins may oligomerize by a similar mechanism.

Récupéré en direct depuis OpenAlex et désinversé. Les résumés ne sont pas conservés dans cette base de données : les index inversés représentent 8,6 Go des 9,3 Go de texte de la base, et le serveur dispose de 13 Go libres.

Comment cette classification a été obtenuedéplier

Prédiction distillée sur la base complète

Imitation des enseignants

Ni prévalence calibrée, ni vérité terrain. Validation humaine à venir. Apprise à partir de 10 348 étiquettes directes de Codex et de 10 348 étiquettes directes de Gemma. Le mode candidate est l'union des têtes enseignantes seuillées; le consensus est leur intersection. Ces sorties portent le statut machine_predicted_unvalidated et ne sont ni des étiquettes humaines ni des étiquettes directes de modèles de pointe.

score de la tête « metaresearch » (Codex)0,001
score de la tête « metaresearch » (Gemma)0,000
Version: codex-gemma-dda1882f352aStatut de validation: machine_predicted_unvalidated
Catégories candidatesaucune
Catégories consensuellesaucune
DomaineSignal candidat: aucune · Signal consensuel: aucune
Devis d'étudeSignal candidat: Expérimental (laboratoire) · Signal consensuel: Expérimental (laboratoire)
GenreSignal candidat: Empirique · Signal consensuel: Empirique
Score de désaccord entre enseignants0,024
Score d'incertitude au seuil0,163

Scores Codex et Gemma par catégorie

CatégorieCodexGemma
Métarecherche0,0010,000
Méta-épidémiologie (sens strict)0,0000,000
Méta-épidémiologie (sens large)0,0000,000
Bibliométrie0,0000,000
Études des sciences et des technologies0,0000,000
Communication savante0,0000,000
Science ouverte0,0000,000
Intégrité de la recherche0,0000,000
Charge utile insuffisante (le modèle a refusé de juger)0,0000,000

Scores machine (provisoires)

Les deux têtes enseignantes du modèle étudiant, lues sur ce travail. Un score ordonne la base pour la relecture; il n'affirme jamais une catégorie, et le statut de validation accompagne chaque rangée tel quel.

Scores de référence d'un modèle non mature (critères de maturité non atteints, 7 itérations). Un score ordonne; il n'affirme jamais une catégorie.

Tête enseignante Opus0,019
Tête enseignante GPT0,320
Écart entre enseignants0,301 · la distance entre les deux têtes enseignantes sur ce seul travail
Statut de validationscore_only:v0-immature-baseline · tel quel depuis la passe de notation : score_only signifie que le nombre peut ordonner les travaux, et qu'aucune étiquette de catégorie n'en découle

Classification

machine, non validée

Prédiction automatique; un appel candidat d’une seule tête enseignante, pas un consensus.

Les modèles n’ont appliqué aucune catégorie : rien dans la taxonomie ne correspondait à ce travail.
Devis d'étudeExpérimental (laboratoire)
Domainenon disponible
GenreEmpirique

Le détail, modèle par modèle et score par score, se trouve en fin de page sous « Comment cette classification a été obtenue ».

En bref

Citations53
Publié2000
Routes d'admission1
Résumé présentoui

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