Structural and functional importance of local and global conformational fluctuations in the <scp>RN</scp>ase <scp>A</scp> superfamily
Notice bibliographique
Résumé
Understanding the relationship between protein structure and flexibility is of utmost importance for deciphering the tremendous rates of reactions catalyzed by enzyme biocatalysts. It has been postulated that protein homologs have evolved similar dynamic fluctuations to promote catalytic function, a property that would presumably be encoded in their structural fold. Using one of the best-characterized enzyme systems of the past century, we explore this hypothesis by comparing the numerous and diverse flexibility reports available for a number of structural and functional homologs of the pancreatic-like RNase A superfamily. Using examples from the literature and from our own work, we cover recent and historical evidence pertaining to the highly dynamic nature of this important structural fold, as well as the presumed importance of local and global concerted motions on the ribonucleolytic function. This minireview does not pretend to cover the overwhelming RNase A literature in a comprehensive manner; rather, efforts have been made to focus on the characterization of multiple timescale motions observed in the free and/or ligand-bound structural homologs as they proceed along the reaction coordinates. Although each characterized enzyme of this architectural fold shows unique motional features on a local scale, accumulating evidence from X-ray crystallography, NMR spectroscopy and molecular dynamics simulations suggests that global dynamic fluctuations, such as the functionally relevant hinge-bending motion observed in the prototypical RNase A, are shared between homologs of the pancreatic-like RNase superfamily. These observations support the hypothesis that analogous dynamic residue clusters are evolutionarily conserved among structural and functional homologs catalyzing similar enzymatic reactions.
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Comment cette classification a été obtenuedéplier
Prédiction distillée sur la base complète
Imitation des enseignantsNi prévalence calibrée, ni vérité terrain. Validation humaine à venir. Apprise à partir de 10 348 étiquettes directes de Codex et de 10 348 étiquettes directes de Gemma. Le mode candidate est l'union des têtes enseignantes seuillées; le consensus est leur intersection. Ces sorties portent le statut machine_predicted_unvalidated et ne sont ni des étiquettes humaines ni des étiquettes directes de modèles de pointe.
Scores Codex et Gemma par catégorie
| Catégorie | Codex | Gemma |
|---|---|---|
| Métarecherche | 0,000 | 0,000 |
| Méta-épidémiologie (sens strict) | 0,000 | 0,000 |
| Méta-épidémiologie (sens large) | 0,001 | 0,000 |
| Bibliométrie | 0,000 | 0,000 |
| Études des sciences et des technologies | 0,000 | 0,000 |
| Communication savante | 0,000 | 0,000 |
| Science ouverte | 0,000 | 0,000 |
| Intégrité de la recherche | 0,000 | 0,000 |
| Charge utile insuffisante (le modèle a refusé de juger) | 0,000 | 0,000 |
Scores machine (provisoires)
Les deux têtes enseignantes du modèle étudiant, lues sur ce travail. Un score ordonne la base pour la relecture; il n'affirme jamais une catégorie, et le statut de validation accompagne chaque rangée tel quel.
Scores de référence d'un modèle non mature (critères de maturité non atteints, 7 itérations). Un score ordonne; il n'affirme jamais une catégorie.
score_only:v0-immature-baseline · tel quel depuis la passe de notation : score_only signifie que le nombre peut ordonner les travaux, et qu'aucune étiquette de catégorie n'en découleClassification
machine, non validéePrédiction automatique; un appel candidat d’une seule tête enseignante, pas un consensus.
Le détail, modèle par modèle et score par score, se trouve en fin de page sous « Comment cette classification a été obtenue ».