Investigation of intact protein complexes by mass spectrometry
Pourquoi ce travail est-il dans la base ?
Une base qui oublie comment elle a trouvé un travail ne peut pas être vérifiée. Voici les voies qui ont admis celui-ci.
Aucune affiliation canadienne. Une base fondée sur la seule affiliation (le devis habituel) n'aurait jamais vu ce travail. C'est l'un des travaux qui justifient l'inversion de la base.
Scores machine (provisoires)
Scores de référence d'un modèle non mature (critères de maturité non atteints, 7 itérations). Un score ordonne; il n'affirme jamais une catégorie.
Les deux têtes enseignantes du modèle étudiant, lues sur ce travail. Un score ordonne la base pour la relecture; il n'affirme jamais une catégorie, et le statut de validation accompagne chaque rangée tel quel.
- Écart entre enseignants
- 0,266 · la distance entre les deux têtes enseignantes sur ce seul travail
- Statut de validation
score_only:v0-immature-baseline· tel quel depuis la passe de notation : score_only signifie que le nombre peut ordonner les travaux, et qu'aucune étiquette de catégorie n'en découle
Résumé
Abstract I. Introduction 00 II. Electrospray Ionization of Biomacromolecules 00 III. Mass Analyzers for Biomacromolecular Mass Spectrometry 00 A. Collisional Cooling and/or Focusing 00 B. Alternative Mass Analyzers 00 IV. Solution‐Phase Properties of Proteins Complexes 00 A. Protein–Protein Interactions 00 B. Cooperativity and Cofactors 00 C. Dynamics of Assembly 00 V. Gas‐Phase Properties of Protein Complexes 00 A. Tandem Mass Spectrometry 00 B. Charge Separation in Protein Dissociation 00 VI. Future Outlook 00 Acknowledgments 00 References 00 Mass spectrometry has grown in recent years to a well‐accepted and increasingly important complementary technique in structural biology. Especially electrospray ionization mass spectrometry is well suited for the detection of non‐covalent protein complexes and their interactions with DNA, RNA, ligands, and cofactors. Over the last decade, significant advances have been made in the ionization and mass analysis techniques, which makes the investigation of even larger and more heterogeneous intact assemblies feasible. These technological developments have paved the way to study intact non‐covalent protein–protein interactions, assembly and disassembly in real time, subunit exchange, cooperativity effects, and effects of cofactors, allowing us a better understanding of proteins in cellular processes. In this review, we describe some of the latest developments and several highlights. © 2004 Wiley Periodicals, Inc., Mass Spec Rev
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La notice
- Revue
- Mass Spectrometry Reviews
- Thématique
- Mass Spectrometry Techniques and Applications
- Domaine
- Chemistry
- Établissements canadiens
- —
- Organismes subventionnaires
- Sandia National LaboratoriesUniversità degli Studi di PaviaWageningen University and ResearchUniversiteit UtrechtSyddansk UniversitetUniversity of CambridgeUniversiteit van AmsterdamUniversity of WarwickUniversity of Alberta
- Mots-clés
- ChemistryMass spectrometryCooperativityElectrospray ionizationCofactorCovalent bondProtein subunitNanotechnologyProteomicsComputational biologyChromatographyBiochemistryOrganic chemistryEnzyme
- Résumé présent dans OpenAlex
- oui