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Enregistrement W2091953759 · doi:10.1021/bi801276h

Crystal Structures of Human Δ4-3-Ketosteroid 5β-Reductase (AKR1D1) Reveal the Presence of an Alternative Binding Site Responsible for Substrate Inhibition<sup>,</sup>

2008· article· en· W2091953759 sur OpenAlexaff
Frédérick Faucher, Line Cantin, Fernand Labrie, Rock Breton

Notice bibliographique

RevueBiochemistry · 2008
Typearticle
Langueen
DomaineBiochemistry, Genetics and Molecular Biology
ThématiqueAldose Reductase and Taurine
Établissements canadiensUniversité Laval
Organismes subventionnairesnon disponible
Mots-clésKetosteroidBinding siteSubstrate (aquarium)ChemistryCrystal (programming language)Substrate specificityActive siteCrystallographyStereochemistryEnzymeBiochemistryBiologyEcologyIsomerase

Résumé

récupéré en direct d'OpenAlex

The 5beta-reductases (AKR1D1-3) are unique enzymes able to catalyze efficiently and in a stereospecific manner the 5beta-reduction of the C4-C5 double bond found in Delta4-3-ketosteroids, including steroid hormones and bile acids precursors such as 7alpha-hydroxy-4-cholesten-3-one and 7alpha,12alpha-dihydroxy-4-cholesten-3-one. In order to elucidate the binding mode and substrate specificity in detail, biochemical and structural studies on human 5beta-reductase (h5beta-red; AKR1D1) have been recently undertaken. The crystal structure of a h5beta-red binary complex provides a complete picture of the NADPH-enzyme interactions involving the flexible loop B, which contributes to the maintenance of the cofactor in its binding site by acting as a "safety belt". Structural comparison with binary complexes of AKR1C enzymes, specifically the human type 3 3alpha-hydroxysteroid dehydrogenase (AKR1C2) and the mouse 17alpha-hydroxysteroid dehydrogenase (AKR1C21), also revealed particularities in loop B positioning that make the steroid-binding cavity of h5beta-red substantially larger than those of the two other enzymes. Kinetic characterization of the purified recombinant h5beta-red has shown that this enzyme exerts a strong activity toward progesterone (Prog) and androstenedione (Delta4) but is rapidly inhibited by these substrates once their concentrations reach 2-times their K(m) value. A crystal structure of the h5beta-red in ternary complex with NADPH and Delta4 has revealed that the large steroid-binding site of this enzyme also contains a subsite in which the Delta4 molecule is found. When bound in this subsite, Delta4 completely impedes the passage of another substrate molecule toward the catalytic site. The importance of this alternative binding site for the inhibition of h5beta-red was finally proven by site-directed mutagenesis, which demonstrated that the replacement of one of the residues delineating this site (Val(309)) by a phenylalanine completely abolishes the substrate inhibition. The results of this report provide structural insights into the substrate inhibition of h5beta-red by C19- and C21-steroids.

Récupéré en direct depuis OpenAlex et désinversé. Les résumés ne sont pas conservés dans cette base de données : les index inversés représentent 8,6 Go des 9,3 Go de texte de la base, et le serveur dispose de 13 Go libres.

Comment cette classification a été obtenuedéplier

Prédiction distillée sur la base complète

Imitation des enseignants

Ni prévalence calibrée, ni vérité terrain. Validation humaine à venir. Apprise à partir de 10 348 étiquettes directes de Codex et de 10 348 étiquettes directes de Gemma. Le mode candidate est l'union des têtes enseignantes seuillées; le consensus est leur intersection. Ces sorties portent le statut machine_predicted_unvalidated et ne sont ni des étiquettes humaines ni des étiquettes directes de modèles de pointe.

score de la tête « metaresearch » (Codex)0,000
score de la tête « metaresearch » (Gemma)0,000
Version: codex-gemma-dda1882f352aStatut de validation: machine_predicted_unvalidated
Catégories candidatesaucune
Catégories consensuellesaucune
DomaineSignal candidat: aucune · Signal consensuel: aucune
Devis d'étudeSignal candidat: Expérimental (laboratoire) · Signal consensuel: Expérimental (laboratoire)
GenreSignal candidat: Empirique · Signal consensuel: Empirique
Score de désaccord entre enseignants0,001
Score d'incertitude au seuil0,811

Scores Codex et Gemma par catégorie

CatégorieCodexGemma
Métarecherche0,0000,000
Méta-épidémiologie (sens strict)0,0000,000
Méta-épidémiologie (sens large)0,0000,000
Bibliométrie0,0000,000
Études des sciences et des technologies0,0000,000
Communication savante0,0000,000
Science ouverte0,0000,000
Intégrité de la recherche0,0000,000
Charge utile insuffisante (le modèle a refusé de juger)0,0000,000

Scores machine (provisoires)

Les deux têtes enseignantes du modèle étudiant, lues sur ce travail. Un score ordonne la base pour la relecture; il n'affirme jamais une catégorie, et le statut de validation accompagne chaque rangée tel quel.

Scores de référence d'un modèle non mature (critères de maturité non atteints, 7 itérations). Un score ordonne; il n'affirme jamais une catégorie.

Tête enseignante Opus0,019
Tête enseignante GPT0,274
Écart entre enseignants0,255 · la distance entre les deux têtes enseignantes sur ce seul travail
Statut de validationscore_only:v0-immature-baseline · tel quel depuis la passe de notation : score_only signifie que le nombre peut ordonner les travaux, et qu'aucune étiquette de catégorie n'en découle

Classification

machine, non validée

Prédiction automatique; un appel candidat d’une seule tête enseignante, pas un consensus.

Les modèles n’ont appliqué aucune catégorie : rien dans la taxonomie ne correspondait à ce travail.
Devis d'étudeExpérimental (laboratoire)
Domainenon disponible
GenreEmpirique

Le détail, modèle par modèle et score par score, se trouve en fin de page sous « Comment cette classification a été obtenue ».

En bref

Citations28
Publié2008
Routes d'admission1
Résumé présentoui

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