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Enregistrement W2130645032 · doi:10.1074/mcp.m111.016550

An Interaction Map of Endoplasmic Reticulum Chaperones and Foldases

2012· article· en· W2130645032 sur OpenAlexafffund
Gregor Jansen, Pekka Määttänen, A. Yu. Denisov, Leslie A. Scarffe, Babette Schade, Haouaria Balghi, Kurt Dejgaard, Leanna Y. Chen, William J. Muller, Kalle Gehring, David Y. Thomas

Notice bibliographique

RevueMolecular & Cellular Proteomics · 2012
Typearticle
Langueen
DomaineImmunology and Microbiology
ThématiqueToxin Mechanisms and Immunotoxins
Établissements canadiensCanadian Institutes of Health ResearchConcordia UniversityMcGill University
Organismes subventionnairesCanadian Institutes of Health ResearchUniversity of SaskatchewanFaculty of Medicine, McGill UniversityMcGill University
Mots-clésFoldaseEndoplasmic reticulumChaperone (clinical)CyclophilinProtein foldingProtein disulfide-isomeraseIsomeraseCell biologyCyclophilin AChemical chaperoneCo-chaperoneBiologyUnfolded protein responseChemistryBiochemistryMolecular biologyEscherichia coliHsp70EnzymeHeat shock proteinGroEL

Résumé

récupéré en direct d'OpenAlex

Chaperones and foldases in the endoplasmic reticulum (ER) ensure correct protein folding. Extensive protein-protein interaction maps have defined the organization and function of many cellular complexes, but ER complexes are under-represented. Consequently, chaperone and foldase networks in the ER are largely uncharacterized. Using complementary ER-specific methods, we have mapped interactions between ER-lumenal chaperones and foldases and describe their organization in multiprotein complexes. We identify new functional chaperone modules, including interactions between protein-disulfide isomerases and peptidyl-prolyl cis-trans-isomerases. We have examined in detail a novel ERp72-cyclophilin B complex that enhances the rate of folding of immunoglobulin G. Deletion analysis and NMR reveal a conserved surface of cyclophilin B that interacts with polyacidic stretches of ERp72 and GRp94. Mutagenesis within this highly charged surface region abrogates interactions with its chaperone partners and reveals a new mechanism of ER protein-protein interaction. This ability of cyclophilin B to interact with different partners using the same molecular surface suggests that ER-chaperone/foldase partnerships may switch depending on the needs of different substrates, illustrating the flexibility of multichaperone complexes of the ER folding machinery.

Récupéré en direct depuis OpenAlex et désinversé. Les résumés ne sont pas conservés dans cette base de données : les index inversés représentent 8,6 Go des 9,3 Go de texte de la base, et le serveur dispose de 13 Go libres.

Comment cette classification a été obtenuedéplier

Prédiction machine sur la base complète

Imitation des enseignants

Ni prévalence calibrée, ni vérité terrain. Validation humaine à venir. Le volet Gemma est une étiquette directe du modèle pour chaque travail de la base, lue sur la notice réduite au titre. Le volet Codex est un classifieur appris des 10 348 étiquettes directes de Codex et calibré sur les taux pondérés de l'échantillon; les champs sans appui suffisant ne portent aucun appel Codex. Le mode candidate est l'union des deux volets; le consensus est leur intersection. Ces sorties portent le statut machine_predicted_unvalidated et ne sont pas des étiquettes humaines.

score de la tête « metaresearch » (Codex)0,000
score de la tête « metaresearch » (Gemma)0,000
Version: metacan-v3-hybrid-931329e0061cStatut de validation: machine_predicted_unvalidated
Catégories candidatesaucune
Catégories consensuellesaucune
DomaineSignal candidat: aucune · Signal consensuel: aucune
Devis d'étudeSignal candidat: Expérimental (laboratoire) · Signal consensuel: Expérimental (laboratoire)
GenreSignal candidat: Empirique · Signal consensuel: Empirique
Score de désaccord entre enseignants0,002
Score d'incertitude au seuil0,006

Scores du classifieur distillé par catégorie (deux têtes)

CatégorieCodexGemma
Métarecherche0,0000,000
Méta-épidémiologie (sens strict)0,0000,000
Méta-épidémiologie (sens large)0,0000,000
Bibliométrie0,0010,000
Études des sciences et des technologies0,0000,000
Communication savante0,0000,000
Science ouverte0,0000,000
Intégrité de la recherche0,0000,000
Charge utile insuffisante (le modèle a refusé de juger)0,0020,001

Scores machine (provisoires)

Les deux têtes enseignantes du modèle étudiant, lues sur ce travail. Un score ordonne la base pour la relecture; il n'affirme jamais une catégorie, et le statut de validation accompagne chaque rangée tel quel.

Scores de référence d'un modèle non mature (critères de maturité non atteints, 7 itérations). Un score ordonne; il n'affirme jamais une catégorie.

Tête enseignante Opus0,008
Tête enseignante GPT0,221
Écart entre enseignants0,213 · la distance entre les deux têtes enseignantes sur ce seul travail
Statut de validationscore_only:v0-immature-baseline · tel quel depuis la passe de notation : score_only signifie que le nombre peut ordonner les travaux, et qu'aucune étiquette de catégorie n'en découle

Classification

machine, non validée

Prédiction automatique; un appel candidat d’une seule source (Gemma direct ou Codex distillé), pas un consensus.

Les modèles n’ont appliqué aucune catégorie : rien dans la taxonomie ne correspondait à ce travail.
Devis d'étudeExpérimental (laboratoire)
Domainenon disponible
GenreEmpirique

Le détail, modèle par modèle et score par score, se trouve en fin de page sous « Comment cette classification a été obtenue ».

En bref

Citations96
Publié2012
Routes d'admission2
Résumé présentoui

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