HIV-1 neutralizing antibodies induced by native-like envelope trimers

2015· article· en· 524 citations· W2166730438 sur OpenAlex· 10.1126/science.aac4223

Pourquoi ce travail est-il dans la base ?

Une base qui oublie comment elle a trouvé un travail ne peut pas être vérifiée. Voici les voies qui ont admis celui-ci.

Organisme subventionnaire canadienUn organisme canadien l'a financé. Le travail peut ne porter aucune affiliation canadienne.

Aucune affiliation canadienne. Une base fondée sur la seule affiliation (le devis habituel) n'aurait jamais vu ce travail. C'est l'un des travaux qui justifient l'inversion de la base.

Scores machine (provisoires)

Scores de référence d'un modèle non mature (critères de maturité non atteints, 7 itérations). Un score ordonne; il n'affirme jamais une catégorie.

Les deux têtes enseignantes du modèle étudiant, lues sur ce travail. Un score ordonne la base pour la relecture; il n'affirme jamais une catégorie, et le statut de validation accompagne chaque rangée tel quel.

Tête enseignante Opus0,055

Tête enseignante GPT0,324

Écart entre enseignants: 0,269 · la distance entre les deux têtes enseignantes sur ce seul travail
Statut de validation: score_only:v0-immature-baseline · tel quel depuis la passe de notation : score_only signifie que le nombre peut ordonner les travaux, et qu'aucune étiquette de catégorie n'en découle

Résumé

Steps in the right direction HIV-1 mutates rapidly, making it difficult to design a vaccine that will protect people against all of the virus' iterations. A potential successful vaccine design might protect by eliciting broadly neutralizing antibodies (bNAbs), which target specific regions on HIV-1's trimeric envelope glycoprotein (Env) (see the Perspective by Mascola). Jardine et al. used mice engineered to express germline-reverted heavy chains of a particular bNAb and immunized them with an Env-based immunogen designed to bind to precursors of that bNAb. Sanders et al. compared rabbits and monkeys immunized with Env trimers that adopt a nativelike conformation. In both cases, immunized animals produced antibodies that shared similarities with bNAbs. Boosting these animals with other immunogens may drive these antibodies to further mutate into the longsought bNAbs. Chen et al. report that retaining the cytoplasmic domain of Env proteins may be important to attract bNAbs. Removing the cytoplasmic domain may distract the immune response and instead generate antibodies that target epitopes on Env that would not lead to protection. Science , this issue p. 139 , 10.1126/science.aac4223 , p. 156 ; see also p. 191

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La notice

Revue: Science
Thématique: HIV Research and Treatment
Domaine: Immunology and Microbiology
Établissements canadiens: —
Organismes subventionnaires: National Institute of Allergy and Infectious DiseasesCanadian Institutes of Health ResearchU.S. Public Health ServiceNederlandse Organisatie voor Wetenschappelijk OnderzoekInternational AIDS Vaccine InitiativeNational Institute of General Medical SciencesAids FondsMcKnight FoundationNational Cancer InstituteUnited States Agency for International DevelopmentNational Institutes of HealthBill and Melinda Gates Foundation
Mots-clés: ImmunogenEpitopeAntibodyVirologyGlycoproteinBiologyHuman immunodeficiency virus (HIV)Neutralizing antibodyAIDS VaccinesVirusImmunologyGeneticsMonoclonal antibodyVaccine trial
Résumé présent dans OpenAlex: oui
API: /api/v1/works/W2166730438