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Enregistrement W2298075793

AN OVERVIEW OF DRUG BINDING TO HUMAN SERUM ALBUMIN: PROTEIN FOLDING AND UNFOLDING

2007· article· en· W2298075793 sur OpenAlex

Pourquoi ce travail est dans la base

Une base qui oublie comment elle a trouvé un travail ne peut pas être vérifiée. Voici les voies qui ont admis celui-ci.

affAu moins un auteur déclare une institution canadienne dans l'instantané OpenAlex épinglé.

Notice bibliographique

RevueScientia Iranica · 2007
Typearticle
Langueen
DomaineBiochemistry, Genetics and Molecular Biology
ThématiqueProtein Interaction Studies and Fluorescence Analysis
Établissements canadiensUniversité du Québec à Trois-Rivières
Organismes subventionnairesnon disponible
Mots-clésHuman serum albuminChemistryCircular dichroismBinding constantChromatographyNuclear chemistryBiochemistryBinding site
DOInon disponible

Résumé

récupéré en direct d'OpenAlex

Human Serum Albumin (HSA) is a principal extracellular protein with a high concentration in blood plasma and a carrier of many drugs to different molecular targets. Drug binding to HSA can alter the protein biophysical and biochemical properties of protein. The structural analysis of human serum albumin complexes, with naturally occurring flavonoids quercetin(antioxidant), kaempferol (antioxidant), delphinidin (antioxidant), AZT (3'-azido-3'-deoxythymidine) (anti-AIDS), aspirin (anti inflammatory), taxol (anticancer), cisplatin (anticancer), atrazine (herbicide), 2,4-D (herbicide), polyamines (biogenic), chlorophyll (antimutagenic), chlorophyllin (antitumor), poly(ethylene glycol) (polymer), vandyl cation and vanadate anion in aqueous solution are reported. Using capillary electrophoresis, FTIR (Fourier transform infrared), UV-Visible and CD (Circular dichroism) spectroscopic methods, the drug binding mode, the binding constant and the effects of drug complexation on protein secondary structure are determined. The concentrations of HSA used were 0.6 to 0.3 mM, while different drug concentrations were 1~$mu$M to 1 mM. Structural analysis showed drugs are mostly located along the polypeptide chains, with both specific and non-specific interactions. The stability of drug-HSA complexes were in the order: K_VO^2+=1.2times 10^8M^-1 > K_AZT=1.9 times 10^6M^-1>K_del=4.7times 10^5M^-1>K_PEG=4.1times 10^5M^-1>K_kae=2.6times 10^5M^-1>K_que=1.4times 10^5M^-1>K_atrazine=3.5times 10^4M^-1>K_chlorophyll=2.9times 10^4M^-1>K_2,4-D=2.5times 10^4M^-1>K_spermine=1.7times 10^4M^-1>K_taxol=1.43times 10^4M^-1>K_aspirin=1.04times 10^4M^-1>K_chlorophyllin=7.0times 10^3M^-1>K_VO3^-=6.0times 10^3M^-1>K_spermidine=5.4times 10^3M^{-1}>K_putrescine=3.9times 10^3M^1>K_cisplatin=1.2times 10^2M^-1. At low drug concentration (1 muM), protein conformation was not altered (infrared and CD results), while, at high drug content(1 mM), a major reduction of alpha-helix from 60-55% (free HSA) to 49-40% and an increase of beta-structure from 22-15% (free HSA) to 33-23% in the drug-protein complexes occurred. These observations indicated that low drug content induced protein stabilization (folding), whereas, at high drug concentration, a partial protein destabilization (unfolding)occurred in these drug-HSA complexes.

Récupéré en direct depuis OpenAlex et désinversé. Les résumés ne sont pas conservés dans cette base de données : les index inversés représentent 8,6 Go des 9,3 Go de texte de la base, et le serveur dispose de 13 Go libres.

Prédiction distillée sur la base complète

Imitation des enseignants

Ni prévalence calibrée, ni vérité terrain. Validation humaine à venir. Apprise à partir de 10 348 étiquettes directes de Codex et de 10 348 étiquettes directes de Gemma. Le mode candidate est l'union des têtes enseignantes seuillées; le consensus est leur intersection. Ces sorties portent le statut machine_predicted_unvalidated et ne sont ni des étiquettes humaines ni des étiquettes directes de modèles de pointe.

score de la tête « metaresearch » (Codex)0,001
score de la tête « metaresearch » (Gemma)0,000
Version: codex-gemma-dda1882f352aStatut de validation: machine_predicted_unvalidated
Catégories candidatesaucune
Catégories consensuellesaucune
DomaineSignal candidat: aucune · Signal consensuel: aucune
Devis d'étudeSignal candidat: Expérimental (laboratoire) · Signal consensuel: Expérimental (laboratoire)
GenreSignal candidat: Empirique · Signal consensuel: Empirique
Score de désaccord entre enseignants0,007
Score d'incertitude au seuil0,417

Scores Codex et Gemma par catégorie

CatégorieCodexGemma
Métarecherche0,0010,000
Méta-épidémiologie (sens strict)0,0000,000
Méta-épidémiologie (sens large)0,0000,000
Bibliométrie0,0000,000
Études des sciences et des technologies0,0000,000
Communication savante0,0000,000
Science ouverte0,0000,000
Intégrité de la recherche0,0000,000
Charge utile insuffisante (le modèle a refusé de juger)0,0000,000

Scores machine (provisoires)

Les deux têtes enseignantes du modèle étudiant, lues sur ce travail. Un score ordonne la base pour la relecture; il n'affirme jamais une catégorie, et le statut de validation accompagne chaque rangée tel quel.

Scores de référence d'un modèle non mature (critères de maturité non atteints, 7 itérations). Un score ordonne; il n'affirme jamais une catégorie.

Tête enseignante Opus0,030
Tête enseignante GPT0,346
Écart entre enseignants0,316 · la distance entre les deux têtes enseignantes sur ce seul travail
Statut de validationscore_only:v0-immature-baseline · tel quel depuis la passe de notation : score_only signifie que le nombre peut ordonner les travaux, et qu'aucune étiquette de catégorie n'en découle