AN OVERVIEW OF DRUG BINDING TO HUMAN SERUM ALBUMIN: PROTEIN FOLDING AND UNFOLDING
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Notice bibliographique
Résumé
Human Serum Albumin (HSA) is a principal extracellular protein with a high concentration in blood plasma and a carrier of many drugs to different molecular targets. Drug binding to HSA can alter the protein biophysical and biochemical properties of protein. The structural analysis of human serum albumin complexes, with naturally occurring flavonoids quercetin(antioxidant), kaempferol (antioxidant), delphinidin (antioxidant), AZT (3'-azido-3'-deoxythymidine) (anti-AIDS), aspirin (anti inflammatory), taxol (anticancer), cisplatin (anticancer), atrazine (herbicide), 2,4-D (herbicide), polyamines (biogenic), chlorophyll (antimutagenic), chlorophyllin (antitumor), poly(ethylene glycol) (polymer), vandyl cation and vanadate anion in aqueous solution are reported. Using capillary electrophoresis, FTIR (Fourier transform infrared), UV-Visible and CD (Circular dichroism) spectroscopic methods, the drug binding mode, the binding constant and the effects of drug complexation on protein secondary structure are determined. The concentrations of HSA used were 0.6 to 0.3 mM, while different drug concentrations were 1~$mu$M to 1 mM. Structural analysis showed drugs are mostly located along the polypeptide chains, with both specific and non-specific interactions. The stability of drug-HSA complexes were in the order: K_VO^2+=1.2times 10^8M^-1 > K_AZT=1.9 times 10^6M^-1>K_del=4.7times 10^5M^-1>K_PEG=4.1times 10^5M^-1>K_kae=2.6times 10^5M^-1>K_que=1.4times 10^5M^-1>K_atrazine=3.5times 10^4M^-1>K_chlorophyll=2.9times 10^4M^-1>K_2,4-D=2.5times 10^4M^-1>K_spermine=1.7times 10^4M^-1>K_taxol=1.43times 10^4M^-1>K_aspirin=1.04times 10^4M^-1>K_chlorophyllin=7.0times 10^3M^-1>K_VO3^-=6.0times 10^3M^-1>K_spermidine=5.4times 10^3M^{-1}>K_putrescine=3.9times 10^3M^1>K_cisplatin=1.2times 10^2M^-1. At low drug concentration (1 muM), protein conformation was not altered (infrared and CD results), while, at high drug content(1 mM), a major reduction of alpha-helix from 60-55% (free HSA) to 49-40% and an increase of beta-structure from 22-15% (free HSA) to 33-23% in the drug-protein complexes occurred. These observations indicated that low drug content induced protein stabilization (folding), whereas, at high drug concentration, a partial protein destabilization (unfolding)occurred in these drug-HSA complexes.
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Prédiction distillée sur la base complète
Imitation des enseignantsNi prévalence calibrée, ni vérité terrain. Validation humaine à venir. Apprise à partir de 10 348 étiquettes directes de Codex et de 10 348 étiquettes directes de Gemma. Le mode candidate est l'union des têtes enseignantes seuillées; le consensus est leur intersection. Ces sorties portent le statut machine_predicted_unvalidated et ne sont ni des étiquettes humaines ni des étiquettes directes de modèles de pointe.
Scores Codex et Gemma par catégorie
| Catégorie | Codex | Gemma |
|---|---|---|
| Métarecherche | 0,001 | 0,000 |
| Méta-épidémiologie (sens strict) | 0,000 | 0,000 |
| Méta-épidémiologie (sens large) | 0,000 | 0,000 |
| Bibliométrie | 0,000 | 0,000 |
| Études des sciences et des technologies | 0,000 | 0,000 |
| Communication savante | 0,000 | 0,000 |
| Science ouverte | 0,000 | 0,000 |
| Intégrité de la recherche | 0,000 | 0,000 |
| Charge utile insuffisante (le modèle a refusé de juger) | 0,000 | 0,000 |
Scores machine (provisoires)
Les deux têtes enseignantes du modèle étudiant, lues sur ce travail. Un score ordonne la base pour la relecture; il n'affirme jamais une catégorie, et le statut de validation accompagne chaque rangée tel quel.
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score_only:v0-immature-baseline · tel quel depuis la passe de notation : score_only signifie que le nombre peut ordonner les travaux, et qu'aucune étiquette de catégorie n'en découle