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Enregistrement W2353904865

Characterization of the 4-carboxy-2-hydroxymuconate hydratase and the 4-carboxy-4-hydroxy-2-oxoadipate/4-hydroxy-4-methyl-2-oxoglutarate aldolase from Pseudomonas putida

2016· dissertation· en· W2353904865 sur OpenAlexfundno aff
Scott Mazurkewich

Notice bibliographique

RevueThe Atrium (University of Guelph) · 2016
Typedissertation
Langueen
DomaineMaterials Science
ThématiqueEnzyme Structure and Function
Établissements canadiensnon disponible
Organismes subventionnairesUniversity of WaterlooGovernment of Ontario
Mots-clésPseudomonas putidaChemistryAldolase APseudomonas syringaeBiochemistryStereochemistryEnzyme
DOInon disponible

Résumé

récupéré en direct d'OpenAlex

The protocatechuate and gallate 4,5-cleavage pathways are important bacterial catabolic pathways for environmental carbon cycling and xenobiotic remediation. This thesis focuses on the characterization of the 4-carboxy-2-hydroxymuconate (CHM) hydratase and the 4-hydroxy-4-methyl-2-oxoglutarate (HMG)/4-carboxy-4-hydroxy-2-oxoadipate (CHA) aldolase which are the last two steps of the protocatechuate and gallate 4,5-cleavage pathways. HMG/CHA aldolases are class II pyruvate aldolases that have structural similarity to a group of proteins termed Regulators of RNase E activity A (RraA). The Escherichia coli RraA (EcRraA) binds to the regulatory domain of RNase E, inhibiting ribonuclease activity. Sequence and kinetic analyses of homologous RraA-like proteins identified minimal motifs, either a D-X20-R-D or a G-X20-R-D-X2-E/D motif, required for metal binding and aldolase activity amongst homologs. The EcRraA, which lacked sequence conservation to either motif, lacked detectable C-C lyase activity. Upon restoration of the G-X20-R-D-X2-E/D motif, the EcRraA was able to catalyze oxaloacetate decarboxylation. RraA-like gene products are found across all the domains of life with a large proportion containing one of the sequence motifs, implying that the proteins likely support a metal dependent enzyme function. The HMG/CHA aldolase is activated in the presence of inorganic phosphate (Pi), increasing its turnover rate >10-fold, which is unique for a class II aldolase. The HMG/CHA aldolases pyruvate methyl proton exchange rate was increased 300-fold in the presence of 1 mM Pi. Docking studies revealed a potential Pi binding site close to the proposed general acid water site. The residues which comprise the putative binding pocket were probed through mutagenesis studies with substitution of either of the residues leading to a reduction in Pi activation, supporting the mechanism of Pi activation through the general acid half reaction. The CHM hydratase (GalB) from the gallate degradation pathway of Pseudomonas putida KT2440 has only 12% sequence identity to a previously identified CHM hydratase (LigJ) from Sphingomonas sp. SYK-6. The structure of GalB was determined and found to be a member of the PIG-L N-acetyl glucosamine deacetylase family, and is structurally distinct from the amidohydrolase fold of LigJ. LigJ has the same stereo-specificity as GalB, providing an example of convergent evolution in bacterial aromatic degradation pathways.

Récupéré en direct depuis OpenAlex et désinversé. Les résumés ne sont pas conservés dans cette base de données : les index inversés représentent 8,6 Go des 9,3 Go de texte de la base, et le serveur dispose de 13 Go libres.

Comment cette classification a été obtenuedéplier

Prédiction distillée sur la base complète

Imitation des enseignants

Ni prévalence calibrée, ni vérité terrain. Validation humaine à venir. Apprise à partir de 10 348 étiquettes directes de Codex et de 10 348 étiquettes directes de Gemma. Le mode candidate est l'union des têtes enseignantes seuillées; le consensus est leur intersection. Ces sorties portent le statut machine_predicted_unvalidated et ne sont ni des étiquettes humaines ni des étiquettes directes de modèles de pointe.

score de la tête « metaresearch » (Codex)0,001
score de la tête « metaresearch » (Gemma)0,000
Version: codex-gemma-dda1882f352aStatut de validation: machine_predicted_unvalidated
Catégories candidatesMéta-épidémiologie (sens strict)
Catégories consensuellesaucune
DomaineSignal candidat: aucune · Signal consensuel: aucune
Devis d'étudeSignal candidat: Expérimental (laboratoire) · Signal consensuel: Expérimental (laboratoire)
GenreSignal candidat: Empirique · Signal consensuel: Empirique
Score de désaccord entre enseignants0,130
Score d'incertitude au seuil1,000

Scores Codex et Gemma par catégorie

CatégorieCodexGemma
Métarecherche0,0010,000
Méta-épidémiologie (sens strict)0,0010,000
Méta-épidémiologie (sens large)0,0010,000
Bibliométrie0,0000,001
Études des sciences et des technologies0,0010,001
Communication savante0,0000,001
Science ouverte0,0020,000
Intégrité de la recherche0,0010,001
Charge utile insuffisante (le modèle a refusé de juger)0,0010,000

Scores machine (provisoires)

Les deux têtes enseignantes du modèle étudiant, lues sur ce travail. Un score ordonne la base pour la relecture; il n'affirme jamais une catégorie, et le statut de validation accompagne chaque rangée tel quel.

Scores de référence d'un modèle non mature (critères de maturité non atteints, 7 itérations). Un score ordonne; il n'affirme jamais une catégorie.

Tête enseignante Opus0,006
Tête enseignante GPT0,189
Écart entre enseignants0,183 · la distance entre les deux têtes enseignantes sur ce seul travail
Statut de validationscore_only:v0-immature-baseline · tel quel depuis la passe de notation : score_only signifie que le nombre peut ordonner les travaux, et qu'aucune étiquette de catégorie n'en découle

Classification

machine, non validée

Prédiction automatique; un appel candidat d’une seule tête enseignante, pas un consensus.

Devis d'étudeExpérimental (laboratoire)
Domainenon disponible
GenreEmpirique

Le détail, modèle par modèle et score par score, se trouve en fin de page sous « Comment cette classification a été obtenue ».

En bref

Citations0
Publié2016
Routes d'admission1
Résumé présentoui

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