MétaCan
Menu
Retour à la cohorte
Enregistrement W2510041615 · doi:10.1021/acsomega.6b00138

Impact of Differential Detergent Interactions on Transmembrane Helix Dimerization Affinities

2016· article· en· W2510041615 sur OpenAlexafffund
Tabussom Qureshi, Natalie K. Goto

Notice bibliographique

RevueACS Omega · 2016
Typearticle
Langueen
DomaineBiochemistry, Genetics and Molecular Biology
ThématiqueLipid Membrane Structure and Behavior
Établissements canadiensUniversity of Ottawa
Organismes subventionnairesNatural Sciences and Engineering Research Council of Canada
Mots-clésHelix (gastropod)ChemistryAffinitiesSodium dodecyl sulfateTransmembrane domainTransmembrane proteinMicelleCrystallographyMonomerAmino acidBiophysicsStereochemistryBiochemistryBiologyReceptorPhysical chemistry

Résumé

récupéré en direct d'OpenAlex

Interactions between transmembrane (TM) helices play a critical role in the fundamental processes required for cells to communicate and exchange materials with their surroundings. Our understanding of the factors that promote TM helix interactions has greatly benefited from our ability to study these interactions in the solution phase through the use of membrane-mimetic micelles. However, less is known about the potential influence of juxtamembrane regions flanking the interacting TM helices that may modulate dimerization affinities, even when the interacting surface itself is not altered. To investigate this question, we used solution NMR to quantitate the dimerization affinity of the major coat protein from the M13 bacteriophage in sodium dodecyl sulfate (SDS), a well-characterized model of a single-spanning self-associating TM protein. Here, we showed that a shorter construct lacking the N-terminal amphipathic helix has a higher dimerization affinity relative to that of the full-length protein, with no change in the helical structure between the monomeric and dimeric states in both cases. Although this translated into a 0.6 kcal/mol difference in free energy when the SDS solvent was approximated as a continuous phase, there were deviations from this model at high protein to detergent ratios. Instead, the equilibria were better fit to a model that treats the empty micelle as an active participant in the reaction, giving rise to standard free energies of association that were the same for both full-length and TM-segment constructs. According to this model, the higher apparent affinity of the shorter peptide could be completely explained by the enhanced detergent binding by the monomer relative to that bound by the dimer. Therefore, differential detergent binding between the monomeric and dimeric states provides a mechanism by which TM helix interactions can be modulated by noninteracting juxtamembrane regions.

Récupéré en direct depuis OpenAlex et désinversé. Les résumés ne sont pas conservés dans cette base de données : les index inversés représentent 8,6 Go des 9,3 Go de texte de la base, et le serveur dispose de 13 Go libres.

Comment cette classification a été obtenuedéplier

Prédiction distillée sur la base complète

Imitation des enseignants

Ni prévalence calibrée, ni vérité terrain. Validation humaine à venir. Apprise à partir de 10 348 étiquettes directes de Codex et de 10 348 étiquettes directes de Gemma. Le mode candidate est l'union des têtes enseignantes seuillées; le consensus est leur intersection. Ces sorties portent le statut machine_predicted_unvalidated et ne sont ni des étiquettes humaines ni des étiquettes directes de modèles de pointe.

score de la tête « metaresearch » (Codex)0,000
score de la tête « metaresearch » (Gemma)0,000
Version: codex-gemma-dda1882f352aStatut de validation: machine_predicted_unvalidated
Catégories candidatesaucune
Catégories consensuellesaucune
DomaineSignal candidat: aucune · Signal consensuel: aucune
Devis d'étudeSignal candidat: Expérimental (laboratoire) · Signal consensuel: Expérimental (laboratoire)
GenreSignal candidat: Empirique · Signal consensuel: Empirique
Score de désaccord entre enseignants0,019
Score d'incertitude au seuil0,298

Scores Codex et Gemma par catégorie

CatégorieCodexGemma
Métarecherche0,0000,000
Méta-épidémiologie (sens strict)0,0000,000
Méta-épidémiologie (sens large)0,0000,000
Bibliométrie0,0000,000
Études des sciences et des technologies0,0000,000
Communication savante0,0000,000
Science ouverte0,0000,000
Intégrité de la recherche0,0000,000
Charge utile insuffisante (le modèle a refusé de juger)0,0000,000

Scores machine (provisoires)

Les deux têtes enseignantes du modèle étudiant, lues sur ce travail. Un score ordonne la base pour la relecture; il n'affirme jamais une catégorie, et le statut de validation accompagne chaque rangée tel quel.

Scores de référence d'un modèle non mature (critères de maturité non atteints, 7 itérations). Un score ordonne; il n'affirme jamais une catégorie.

Tête enseignante Opus0,013
Tête enseignante GPT0,277
Écart entre enseignants0,264 · la distance entre les deux têtes enseignantes sur ce seul travail
Statut de validationscore_only:v0-immature-baseline · tel quel depuis la passe de notation : score_only signifie que le nombre peut ordonner les travaux, et qu'aucune étiquette de catégorie n'en découle

Classification

machine, non validée

Prédiction automatique; un appel candidat d’une seule tête enseignante, pas un consensus.

Les modèles n’ont appliqué aucune catégorie : rien dans la taxonomie ne correspondait à ce travail.
Devis d'étudeExpérimental (laboratoire)
Domainenon disponible
GenreEmpirique

Le détail, modèle par modèle et score par score, se trouve en fin de page sous « Comment cette classification a été obtenue ».

En bref

Citations1
Publié2016
Routes d'admission2
Résumé présentoui

Explorer davantage

Même revueACS OmegaMême sujetLipid Membrane Structure and BehaviorTravaux en français237 207