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Enregistrement W2521939468 · doi:10.1074/jbc.m116.736215

A Histidine Cluster in the Cytoplasmic Domain of the Na-H Exchanger NHE1 Confers pH-sensitive Phospholipid Binding and Regulates Transporter Activity

2016· article· en· W2521939468 sur OpenAlexfundno aff
Bradley A. Webb, Katharine A. White, Bree K. Grillo‐Hill, André Schönichen, Changhoon Choi, Diane L. Barber

Notice bibliographique

RevueJournal of Biological Chemistry · 2016
Typearticle
Langueen
DomaineBiochemistry, Genetics and Molecular Biology
ThématiqueIon Transport and Channel Regulation
Établissements canadiensnon disponible
Organismes subventionnairesNational Center for Research ResourcesNational Institute of General Medical SciencesNational Institutes of HealthNational Cancer InstituteCanadian Institutes of Health ResearchDeutsche Forschungsgemeinschaft
Mots-clésIntracellular pHCytoplasmHistidineIntracellularWild typeChemistryMutantPhosphatidylinositolSodium–hydrogen antiporterPiBiochemistryAlanineArginineBinding siteBiologyMolecular biologyCell biologyAmino acidPhosphorylationSodiumGene

Résumé

récupéré en direct d'OpenAlex

The Na-H exchanger NHE1 contributes to intracellular pH (pH i ) homeostasis in normal cells and the constitutively increased pH i in cancer. NHE1 activity is allosterically regulated by intracellular protons, with greater activity at lower pH i . However, the molecular mechanism for pH-dependent NHE1 activity remains incompletely resolved. We report that an evolutionarily conserved cluster of histidine residues located in the C-terminal cytoplasmic domain between two phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate binding sites (PI(4,5)P 2 ) of NHE1 confers pH-dependent PI(4,5)P 2 binding and regulates NHE1 activity. A GST fusion of the wild type C-terminal cytoplasmic domain of NHE1 showed increased maximum PI(4,5)P 2 binding at pH 7.0 compared with pH 7.5. However, pH-sensitive binding is abolished by substitutions of the His-rich cluster to arginine (R XX R3) or alanine (A XX A3), mimicking protonated and neutral histidine residues, respectively, and the R XX R3 mutant had significantly greater PI(4,5)P 2 binding than A XX A3. When expressed in cells, NHE1 activity and pH i were significantly increased with NHE1-R XX R3 and decreased with NHE1-A XX A3 compared with wild type NHE1. Additionally, fibroblasts expressing NHE1-R XX R3 had significantly more contractile actin filaments and focal adhesions compared with fibroblasts expressing wild type NHE1, consistent with increased pH i enabling cytoskeletal remodeling. These data identify a molecular mechanism for pH-sensitive PI(4,5)P 2 binding regulating NHE1 activity and suggest that the evolutionarily conserved cluster of four histidines in the proximal cytoplasmic domain of NHE1 may constitute a proton modifier site. Moreover, a constitutively activated NHE1-R XX R3 mutant is a new tool that will be useful for studying how increased pH i contributes to cell behaviors, most notably the biology of cancer cells.

Récupéré en direct depuis OpenAlex et désinversé. Les résumés ne sont pas conservés dans cette base de données : les index inversés représentent 8,6 Go des 9,3 Go de texte de la base, et le serveur dispose de 13 Go libres.

Comment cette classification a été obtenuedéplier

Prédiction machine sur la base complète

Imitation des enseignants

Ni prévalence calibrée, ni vérité terrain. Validation humaine à venir. Le volet Gemma est une étiquette directe du modèle pour chaque travail de la base, lue sur la notice réduite au titre. Le volet Codex est un classifieur appris des 10 348 étiquettes directes de Codex et calibré sur les taux pondérés de l'échantillon; les champs sans appui suffisant ne portent aucun appel Codex. Le mode candidate est l'union des deux volets; le consensus est leur intersection. Ces sorties portent le statut machine_predicted_unvalidated et ne sont pas des étiquettes humaines.

score de la tête « metaresearch » (Codex)0,000
score de la tête « metaresearch » (Gemma)0,000
Version: metacan-v3-hybrid-931329e0061cStatut de validation: machine_predicted_unvalidated
Catégories candidatesaucune
Catégories consensuellesaucune
DomaineSignal candidat: aucune · Signal consensuel: aucune
Devis d'étudeSignal candidat: Expérimental (laboratoire) · Signal consensuel: Expérimental (laboratoire)
GenreSignal candidat: Empirique · Signal consensuel: Empirique
Score de désaccord entre enseignants0,002
Score d'incertitude au seuil0,007

Scores du classifieur distillé par catégorie (deux têtes)

CatégorieCodexGemma
Métarecherche0,0000,000
Méta-épidémiologie (sens strict)0,0000,000
Méta-épidémiologie (sens large)0,0000,000
Bibliométrie0,0000,000
Études des sciences et des technologies0,0000,000
Communication savante0,0000,000
Science ouverte0,0000,000
Intégrité de la recherche0,0000,000
Charge utile insuffisante (le modèle a refusé de juger)0,0020,001

Scores machine (provisoires)

Les deux têtes enseignantes du modèle étudiant, lues sur ce travail. Un score ordonne la base pour la relecture; il n'affirme jamais une catégorie, et le statut de validation accompagne chaque rangée tel quel.

Scores de référence d'un modèle non mature (critères de maturité non atteints, 7 itérations). Un score ordonne; il n'affirme jamais une catégorie.

Tête enseignante Opus0,013
Tête enseignante GPT0,217
Écart entre enseignants0,204 · la distance entre les deux têtes enseignantes sur ce seul travail
Statut de validationscore_only:v0-immature-baseline · tel quel depuis la passe de notation : score_only signifie que le nombre peut ordonner les travaux, et qu'aucune étiquette de catégorie n'en découle

Classification

machine, non validée

Prédiction automatique; un appel candidat d’une seule source (Gemma direct ou Codex distillé), pas un consensus.

Les modèles n’ont appliqué aucune catégorie : rien dans la taxonomie ne correspondait à ce travail.
Devis d'étudeExpérimental (laboratoire)
Domainenon disponible
GenreEmpirique

Le détail, modèle par modèle et score par score, se trouve en fin de page sous « Comment cette classification a été obtenue ».

En bref

Citations39
Publié2016
Routes d'admission1
Résumé présentoui

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