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Enregistrement W2558788496 · doi:10.1107/s2053273314083260

Identification of Catalytic Residues in ATP-Citrate Lyase

2014· article· en· W2558788496 sur OpenAlexaff
Noreen Singh, Kelsey Holoweckyj, M.E. Fraser

Notice bibliographique

RevueActa Crystallographica Section A Foundations and Advances · 2014
Typearticle
Langueen
DomaineBiochemistry, Genetics and Molecular Biology
ThématiqueMetabolism and Genetic Disorders
Établissements canadiensUniversity of Calgary
Organismes subventionnairesnon disponible
Mots-clésATP citrate lyaseCitrate synthaseBiochemistryLyaseAlanineEnzymeAcetyl-CoACitric acid cycleMalate dehydrogenaseMutantAmino acidBiologyAspartic acidChemistryGene

Résumé

récupéré en direct d'OpenAlex

An enzyme in the human body that regulates lipogenesis and cholesterolgenesis is ATP-citrate lyase (ACLY) [1]. ACLY synthesizes acetyl-CoA and oxaloacetate from citrate, CoA and ATP, with citryl-CoA as an intermediate [1]. The product acetyl-CoA is involved in cell growth as well as embryonic and brain development [1]. Studies in mice suggest that ACLY is important during brain development as homozygous Acly knockout mouse embryos died early in development [2]. Knowledge of the reaction mechanism is limited and will be of use in understanding the energy flow in cells. Our current insight into the mechanism by which citryl-CoA is cleaved to form acetyl-CoA and oxaloacetate is based on sequence similarity of ACLY to citrate synthase (CS). Both enzymes have histidine and aspartic acid residues at similar positions in their sequences. We hypothesize that citryl-CoA binds at this site in ACLY and is cleaved into acetyl-CoA and oxaloacetate using these residues. To test this hypothesis, we have mutated these residues to alanine in both human ACLY and ACLY from the bacterium, Chlorobium limicola. Enzymatic activities of the mutant proteins were tested using a coupled-enzyme assay with malate dehydrogenase. The inactive mutants are being used in crystallization trials with substrates, since complexes of the intermediate citryl-CoA can be trapped on the protein. To date, the crystal structure of full-length ACLY has not been published. The structure of only the amino-terminal two-thirds of the human enzyme has been determined [3]; however, the part of the protein that is similar to CS is the carboxy-terminal portion. This work identifies the catalytic residues of ACLY and complements the previous structure determination, increasing our currently limited knowledge about this enzyme.

Récupéré en direct depuis OpenAlex et désinversé. Les résumés ne sont pas conservés dans cette base de données : les index inversés représentent 8,6 Go des 9,3 Go de texte de la base, et le serveur dispose de 13 Go libres.

Comment cette classification a été obtenuedéplier

Prédiction distillée sur la base complète

Imitation des enseignants

Ni prévalence calibrée, ni vérité terrain. Validation humaine à venir. Apprise à partir de 10 348 étiquettes directes de Codex et de 10 348 étiquettes directes de Gemma. Le mode candidate est l'union des têtes enseignantes seuillées; le consensus est leur intersection. Ces sorties portent le statut machine_predicted_unvalidated et ne sont ni des étiquettes humaines ni des étiquettes directes de modèles de pointe.

score de la tête « metaresearch » (Codex)0,000
score de la tête « metaresearch » (Gemma)0,000
Version: codex-gemma-dda1882f352aStatut de validation: machine_predicted_unvalidated
Catégories candidatesaucune
Catégories consensuellesaucune
DomaineSignal candidat: aucune · Signal consensuel: aucune
Devis d'étudeSignal candidat: Expérimental (laboratoire) · Signal consensuel: aucune
GenreSignal candidat: Empirique · Signal consensuel: Empirique
Score de désaccord entre enseignants0,950
Score d'incertitude au seuil0,353

Scores Codex et Gemma par catégorie

CatégorieCodexGemma
Métarecherche0,0000,000
Méta-épidémiologie (sens strict)0,0000,000
Méta-épidémiologie (sens large)0,0000,000
Bibliométrie0,0000,000
Études des sciences et des technologies0,0000,000
Communication savante0,0000,000
Science ouverte0,0000,000
Intégrité de la recherche0,0000,000
Charge utile insuffisante (le modèle a refusé de juger)0,0000,000

Scores machine (provisoires)

Les deux têtes enseignantes du modèle étudiant, lues sur ce travail. Un score ordonne la base pour la relecture; il n'affirme jamais une catégorie, et le statut de validation accompagne chaque rangée tel quel.

Scores de référence d'un modèle non mature (critères de maturité non atteints, 7 itérations). Un score ordonne; il n'affirme jamais une catégorie.

Tête enseignante Opus0,006
Tête enseignante GPT0,248
Écart entre enseignants0,243 · la distance entre les deux têtes enseignantes sur ce seul travail
Statut de validationscore_only:v0-immature-baseline · tel quel depuis la passe de notation : score_only signifie que le nombre peut ordonner les travaux, et qu'aucune étiquette de catégorie n'en découle

Classification

machine, non validée

Prédiction automatique; un appel candidat d’une seule tête enseignante, pas un consensus.

Les modèles n’ont appliqué aucune catégorie : rien dans la taxonomie ne correspondait à ce travail.
Devis d'étudeExpérimental (laboratoire)
Domainenon disponible
GenreEmpirique

Le détail, modèle par modèle et score par score, se trouve en fin de page sous « Comment cette classification a été obtenue ».

En bref

Citations0
Publié2014
Routes d'admission1
Résumé présentoui

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