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Enregistrement W2559595459 · doi:10.1182/blood.v124.21.4138.4138

RIAM Interacts with the Hematopoietic-Specific Adaptor Protein Gads and Forms a LAT-Independent Node of Signal Integration That Regulates Activation of PLC-γ1

2014· article· en· W2559595459 sur OpenAlexaff
Kankana Bardhan, Nikolaos Patsoukis, Donna M. Berry, Jane McGlade, Vassiliki A. Boussiotis

Notice bibliographique

RevueBlood · 2014
Typearticle
Langueen
DomaineBiochemistry, Genetics and Molecular Biology
ThématiqueProtein Kinase Regulation and GTPase Signaling
Établissements canadiensHospital for Sick Children
Organismes subventionnairesnon disponible
Mots-clésPleckstrin homology domainSignal transducing adaptor proteinSecond messenger systemCell biologyPhosphorylationPhosphatidylinositolDiacylglycerol kinaseBiologyTyrosine phosphorylationGq alpha subunitInositolSignal transductionBiochemistryG proteinProtein kinase CReceptor

Résumé

récupéré en direct d'OpenAlex

Abstract TCR stimulation triggers the activation of protein tyrosine kinases resulting in phosphorylation of the adaptor protein LAT. SLP-76, interacts constitutively with PLC-γ1 and with the SH3 domain of Gads, which via its SH2 domain mediates inducible recruitment of SLP-76 and PLC-γ1 to LAT, upon T cell activation. PLC-γ1 hydrolyzes phosphatidylinositol-4, 5 bisphosphate [PI(4,5)P2], generating inositol 1,4,5-trisphosphate (IP3) and diacylglycerol (DAG), second messengers responsible for mediating intracellular calcium release and activation of downstream signals. The adaptor protein RIAM constitutively interacts with PLC-γ1 and is required for PLC-γ1 activation. RIAM is a multidomain protein with a small N-terminus proline-rich region, two coiled-coiled regions, sequential Ras association (RA) and pleckstrin homology (PH) domains, and a large C-terminus proline-rich region, which interacts with PLC-γ1. The RA domain of RIAM has specificity for Rap1-GTP whereas the PH domain binds to the PLC-γ1 substrate PI(4,5)P2. The RA-PH domain region of RIAM functions as a single structural unit and mediates translocation of RIAM to the plasma membrane upon T cell activation. Previously, we determined that RIAM deficiency results in impaired activation of PLC-γ1 in spite of the formation of the PLC-γ1-SLP-76-LAT complex, suggesting perhaps somewhat paradoxically, that PLC-γ1-SLP-76-LAT signalosome is not sufficient to mediate distal signaling in the absence of RIAM. This observation indicated that RIAM mediates its effects at a level distal to SLP-76-LAT or through a signaling pathway parallel but distinct from SLP-76-Gads-LAT. Here we investigated whether RIAM forms a signalosome parallel to PLC-γ1-SLP-76-Gads and whether such pathway might be involved in the activation of PLC-γ1. Using primary T lymphocytes and Jurkat T cells stimulated via TCR/CD3 and CD28 we determined that RIAM constitutively interacted with Gads as determined by immunoprecipitation with RIAM-specific antibody followed by Gads immunoblot. To determine whether the interaction between RIAM and Gads was direct, we employed an in vitro protein association assay. Glutathione S-transferase (GST) and GST-fusion protein of Gads were coupled to glutathione-sepharose and incubated with [35S]methionine-labeled RIAM or luciferase, as negative control. Gads bound to [35S]methionine-labeled RIAM indicating that RIAM interacts directly with Gads. We further examined domain-specific interaction of RIAM with endogenous Gads using GST fusion proteins of RIAM. We determined a constitutive interaction between Gads and GST fusion proteins of full-length RIAM or C-terminus region of RIAM. Although a number of tyrosine phosphorylated proteins were associated with the RIAM-Gads complex upon T cell activation, LAT was not detected among the components of this complex as determined by immunoblot with anti-phosphotyrosine-specific or LAT-specific antibodies. Using a GST fusion protein of the RA-PH domain of RIAM we determined that, surprisingly, Gads displayed activation-dependent interaction with the RA-PH domain, which mediates the recruitment of RIAM to the plasma membrane upon T cell activation. Furthermore, in addition to Gads, SLP-76 and PLC-γ1 were recruited to the RA-PH domain of RIAM in activated T cells. To determine whether RIAM and Gads had a synergistic effect on IL-2 transcription, we performed luciferase-based reporter assays using a reporter construct driven by the entire IL-2 promoter or by NFAT binding sequences. We found that RIAM and Gads had a synergistic effect on IL-2 and on NFAT-mediated transcriptional activation, which depends on PLC-γ1. Thus, via its C-terminus region, RIAM directly and constitutively interacts with Gads. In addition, via its RA-PH domain, RIAM mediates an activation-dependent interaction with Gads and serves as a docking site recruiting the PLC-γ1-SLP-76-Gads complex to the plasma membrane in a LAT-independent manner. These findings indicate a crosstalk between RIAM and SLP-76 in the activation of PLC-γ1 and reveal a previously unidentified, alternative signaling pathway leading to Gads-SLP-76 recruitment to the plasma membrane of activated T cells in a LAT-independent manner. Disclosures No relevant conflicts of interest to declare.

Récupéré en direct depuis OpenAlex et désinversé. Les résumés ne sont pas conservés dans cette base de données : les index inversés représentent 8,6 Go des 9,3 Go de texte de la base, et le serveur dispose de 13 Go libres.

Comment cette classification a été obtenuedéplier

Prédiction distillée sur la base complète

Imitation des enseignants

Ni prévalence calibrée, ni vérité terrain. Validation humaine à venir. Apprise à partir de 10 348 étiquettes directes de Codex et de 10 348 étiquettes directes de Gemma. Le mode candidate est l'union des têtes enseignantes seuillées; le consensus est leur intersection. Ces sorties portent le statut machine_predicted_unvalidated et ne sont ni des étiquettes humaines ni des étiquettes directes de modèles de pointe.

score de la tête « metaresearch » (Codex)0,000
score de la tête « metaresearch » (Gemma)0,000
Version: codex-gemma-dda1882f352aStatut de validation: machine_predicted_unvalidated
Catégories candidatesaucune
Catégories consensuellesaucune
DomaineSignal candidat: aucune · Signal consensuel: aucune
Devis d'étudeSignal candidat: Expérimental (laboratoire) · Signal consensuel: Expérimental (laboratoire)
GenreSignal candidat: Empirique · Signal consensuel: Empirique
Score de désaccord entre enseignants0,018
Score d'incertitude au seuil0,299

Scores Codex et Gemma par catégorie

CatégorieCodexGemma
Métarecherche0,0000,000
Méta-épidémiologie (sens strict)0,0000,000
Méta-épidémiologie (sens large)0,0000,000
Bibliométrie0,0000,000
Études des sciences et des technologies0,0000,000
Communication savante0,0000,000
Science ouverte0,0000,000
Intégrité de la recherche0,0000,000
Charge utile insuffisante (le modèle a refusé de juger)0,0000,000

Scores machine (provisoires)

Les deux têtes enseignantes du modèle étudiant, lues sur ce travail. Un score ordonne la base pour la relecture; il n'affirme jamais une catégorie, et le statut de validation accompagne chaque rangée tel quel.

Scores de référence d'un modèle non mature (critères de maturité non atteints, 7 itérations). Un score ordonne; il n'affirme jamais une catégorie.

Tête enseignante Opus0,009
Tête enseignante GPT0,206
Écart entre enseignants0,197 · la distance entre les deux têtes enseignantes sur ce seul travail
Statut de validationscore_only:v0-immature-baseline · tel quel depuis la passe de notation : score_only signifie que le nombre peut ordonner les travaux, et qu'aucune étiquette de catégorie n'en découle

Classification

machine, non validée

Prédiction automatique; un appel candidat d’une seule tête enseignante, pas un consensus.

Les modèles n’ont appliqué aucune catégorie : rien dans la taxonomie ne correspondait à ce travail.
Devis d'étudeExpérimental (laboratoire)
Domainenon disponible
GenreEmpirique

Le détail, modèle par modèle et score par score, se trouve en fin de page sous « Comment cette classification a été obtenue ».

En bref

Citations0
Publié2014
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