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BCL-2 family proteins: changing partners in the dance towards death

2017· review· en· 1 568 citations· W2769631482 sur OpenAlex· 10.1038/cdd.2017.186

Pourquoi ce travail est-il dans la base ?

Une base qui oublie comment elle a trouvé un travail ne peut pas être vérifiée. Voici les voies qui ont admis celui-ci.

Affiliation canadienneUne personne signataire a déclaré un établissement canadien. C'est la seule voie dont dispose la base habituelle.
Organisme subventionnaire canadienUn organisme canadien l'a financé. Le travail peut ne porter aucune affiliation canadienne.

Scores machine (provisoires)

Scores de référence d'un modèle non mature (critères de maturité non atteints, 7 itérations). Un score ordonne; il n'affirme jamais une catégorie.

Les deux têtes enseignantes du modèle étudiant, lues sur ce travail. Un score ordonne la base pour la relecture; il n'affirme jamais une catégorie, et le statut de validation accompagne chaque rangée tel quel.

Tête enseignante Opus0,083
Tête enseignante GPT0,344
Écart entre enseignants
0,261 · la distance entre les deux têtes enseignantes sur ce seul travail
Statut de validation
score_only:v0-immature-baseline · tel quel depuis la passe de notation : score_only signifie que le nombre peut ordonner les travaux, et qu'aucune étiquette de catégorie n'en découle

Résumé

The BCL-2 family of proteins controls cell death primarily by direct binding interactions that regulate mitochondrial outer membrane permeabilization (MOMP) leading to the irreversible release of intermembrane space proteins, subsequent caspase activation and apoptosis. The affinities and relative abundance of the BCL-2 family proteins dictate the predominate interactions between anti-apoptotic and pro-apoptotic BCL-2 family proteins that regulate MOMP. We highlight the core mechanisms of BCL-2 family regulation of MOMP with an emphasis on how the interactions between the BCL-2 family proteins govern cell fate. We address the critical importance of both the concentration and affinities of BCL-2 family proteins and show how differences in either can greatly change the outcome. Further, we explain the importance of using full-length BCL-2 family proteins (versus truncated versions or peptides) to parse out the core mechanisms of MOMP regulation by the BCL-2 family. Finally, we discuss how post-translational modifications and differing intracellular localizations alter the mechanisms of apoptosis regulation by BCL-2 family proteins. Successful therapeutic intervention of MOMP regulation in human disease requires an understanding of the factors that mediate the major binding interactions between BCL-2 family proteins in cells.

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La notice

Revue
Cell Death and Differentiation
Thématique
RNA Interference and Gene Delivery
Domaine
Biochemistry, Genetics and Molecular Biology
Établissements canadiens
University of TorontoSunnybrook Hospital
Organismes subventionnaires
Canadian Institutes of Health Research
Mots-clés
Bcl-2 familyCell biologyBiologyProtein familyProgrammed cell deathMCL1Bacterial outer membraneApoptosisGeneticsDownregulation and upregulationGeneEscherichia coli
Résumé présent dans OpenAlex
oui