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Enregistrement W2905404834 · doi:10.1002/pro.3562

The p<i>K</i><sub>a</sub> values of the catalytic residues in the retaining glycoside hydrolase T26H mutant of T4 lysozyme

2018· article· en· W2905404834 sur OpenAlexafffund
Jacob Brockerman, Mark Okon, Stephen G. Withers, Lawrence P. McIntosh

Notice bibliographique

RevueProtein Science · 2018
Typearticle
Langueen
DomaineBiochemistry, Genetics and Molecular Biology
ThématiqueGlycosylation and Glycoproteins Research
Établissements canadiensCanada's Michael Smith Genome Sciences CentreUniversity of British Columbia
Organismes subventionnairesBritish Columbia Knowledge Development FundNatural Sciences and Engineering Research Council of CanadaCanada Foundation for Innovation
Mots-clésChemistryLysozymeStereochemistryActive siteProtonationTransition state analogHydrolasePopulationDeprotonationEnzymeBiochemistryOrganic chemistry

Résumé

récupéré en direct d'OpenAlex

Abstract T4 phage lysozyme (T4L) is an enzyme that cleaves bacterial cell wall peptidoglycan. Remarkably, the single substitution of the active site Thr26 to a His (T26H) converts T4L from an inverting to a retaining glycoside hydrolase with transglycosylase activity. It has been proposed that T26H–T4L follows a double displacement mechanism with His26 serving as a nucleophile to form a covalent glycosyl‐enzyme intermediate (Kuroki et al ., PNAS 1999; 96:8949–8954). To gain further insights into this or alternative mechanisms, we used NMR spectroscopy to measure the acid dissociation constants (p K a values) and/or define the ionization states of the Asp, Glu, His, and Arg residues in the T4L mutant. Most notably, the p K a value of the putative nucleophile His26 is 6.8 ± 0.1, whereas that of the general acid Glu11 is 4.7 ± 0.1. If the proposed mechanism holds true, then T26H–T4L follows a reverse protonation pathway in which only a minor population of the free enzyme is in its catalytically competent ionization state with His26 deprotonated and Glu11 protonated. Our studies also confirm that all arginines in T26H–T4L, including the active site Arg145, are positively charged under neutral pH conditions. Brief statement The replacement of a single amino acid changes T4 lysozyme from an inverting to a retaining glycoside hydrolase. Using NMR spectroscopy, we measured the p K a values of the ionizable residues in the active site of this mutant enzyme. Along with previously reported data, these results provide important constraints for understanding the catalytic mechanisms by which the wild‐type and mutant form of T4 lysozyme cleave bacterial peptidoglycan.

Récupéré en direct depuis OpenAlex et désinversé. Les résumés ne sont pas conservés dans cette base de données : les index inversés représentent 8,6 Go des 9,3 Go de texte de la base, et le serveur dispose de 13 Go libres.

Comment cette classification a été obtenuedéplier

Prédiction distillée sur la base complète

Imitation des enseignants

Ni prévalence calibrée, ni vérité terrain. Validation humaine à venir. Apprise à partir de 10 348 étiquettes directes de Codex et de 10 348 étiquettes directes de Gemma. Le mode candidate est l'union des têtes enseignantes seuillées; le consensus est leur intersection. Ces sorties portent le statut machine_predicted_unvalidated et ne sont ni des étiquettes humaines ni des étiquettes directes de modèles de pointe.

score de la tête « metaresearch » (Codex)0,003
score de la tête « metaresearch » (Gemma)0,002
Version: codex-gemma-dda1882f352aStatut de validation: machine_predicted_unvalidated
Catégories candidatesaucune
Catégories consensuellesaucune
DomaineSignal candidat: aucune · Signal consensuel: aucune
Devis d'étudeSignal candidat: Expérimental (laboratoire) · Signal consensuel: Expérimental (laboratoire)
GenreSignal candidat: Empirique · Signal consensuel: Empirique
Score de désaccord entre enseignants0,003
Score d'incertitude au seuil0,902

Scores Codex et Gemma par catégorie

CatégorieCodexGemma
Métarecherche0,0030,002
Méta-épidémiologie (sens strict)0,0000,000
Méta-épidémiologie (sens large)0,0000,000
Bibliométrie0,0000,001
Études des sciences et des technologies0,0000,002
Communication savante0,0000,000
Science ouverte0,0010,000
Intégrité de la recherche0,0000,000
Charge utile insuffisante (le modèle a refusé de juger)0,0000,000

Scores machine (provisoires)

Les deux têtes enseignantes du modèle étudiant, lues sur ce travail. Un score ordonne la base pour la relecture; il n'affirme jamais une catégorie, et le statut de validation accompagne chaque rangée tel quel.

Scores de référence d'un modèle non mature (critères de maturité non atteints, 7 itérations). Un score ordonne; il n'affirme jamais une catégorie.

Tête enseignante Opus0,014
Tête enseignante GPT0,279
Écart entre enseignants0,265 · la distance entre les deux têtes enseignantes sur ce seul travail
Statut de validationscore_only:v0-immature-baseline · tel quel depuis la passe de notation : score_only signifie que le nombre peut ordonner les travaux, et qu'aucune étiquette de catégorie n'en découle

Classification

machine, non validée

Prédiction automatique; un appel candidat d’une seule tête enseignante, pas un consensus.

Les modèles n’ont appliqué aucune catégorie : rien dans la taxonomie ne correspondait à ce travail.
Devis d'étudeExpérimental (laboratoire)
Domainenon disponible
GenreEmpirique

Le détail, modèle par modèle et score par score, se trouve en fin de page sous « Comment cette classification a été obtenue ».

En bref

Citations6
Publié2018
Routes d'admission2
Résumé présentoui

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