Hydrogen-Deuterium Exchange and Electron Capture Dissociation to Interrogate the Conformation of Gaseous Melittin Ions
Notice bibliographique
Résumé
There is a need in the field of biological mass spectrometry for structural tools which can report on regional, rather than solely global, structure of gaseous protein ions. Site-specific hydrogen-deuterium (H/D) exchange has shown promise in fulfilling this need, but requires additional method development to prove its utility. In this study, we use H/D exchange and electron capture dissociation (ECD) to probe the gaseous structure of two peptides which are α-helical in solution and which differ by a single point mutation. Global H/D exchange levels, ECD fragmentation profiles, and region specific H/D exchange profiles are compared between wild type (WT) melittin, which adopts a hinged helix conformation in solution, and a mutant P14A melittin which folds into a single helix in solution. High protection from H/D exchange by both peptides is consistent with retention of secondary structure in the gas phase (or refolding into some other compact structure). The P14A mutant melittin exhibits lower ECD fragmentation efficiency than WT melittin, suggesting that it contains more secondary structure in the gas phase, which may indicate that these peptides retain some memory of their solution-phase structures. Examination of the isotopic distributions of fragment ions derived from H/D exchange with subsequent ECD reveals that the C-terminus of these peptides adopts multiple conformations. The results reported here offer insight into the stability of alpha helices in the gas phase, and also highlight the value of combining gas-phase H/D exchange with electron capture dissociation to interrogate gaseous peptide conformation.
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Comment cette classification a été obtenuedéplier
Prédiction machine sur la base complète
Imitation des enseignantsNi prévalence calibrée, ni vérité terrain. Validation humaine à venir. Le volet Gemma est une étiquette directe du modèle pour chaque travail de la base, lue sur la notice réduite au titre. Le volet Codex est un classifieur appris des 10 348 étiquettes directes de Codex et calibré sur les taux pondérés de l'échantillon; les champs sans appui suffisant ne portent aucun appel Codex. Le mode candidate est l'union des deux volets; le consensus est leur intersection. Ces sorties portent le statut machine_predicted_unvalidated et ne sont pas des étiquettes humaines.
Scores du classifieur distillé par catégorie (deux têtes)
| Catégorie | Codex | Gemma |
|---|---|---|
| Métarecherche | 0,000 | 0,000 |
| Méta-épidémiologie (sens strict) | 0,000 | 0,000 |
| Méta-épidémiologie (sens large) | 0,000 | 0,000 |
| Bibliométrie | 0,000 | 0,000 |
| Études des sciences et des technologies | 0,000 | 0,000 |
| Communication savante | 0,000 | 0,000 |
| Science ouverte | 0,000 | 0,000 |
| Intégrité de la recherche | 0,000 | 0,000 |
| Charge utile insuffisante (le modèle a refusé de juger) | 0,001 | 0,000 |
Scores machine (provisoires)
Les deux têtes enseignantes du modèle étudiant, lues sur ce travail. Un score ordonne la base pour la relecture; il n'affirme jamais une catégorie, et le statut de validation accompagne chaque rangée tel quel.
Scores de référence d'un modèle non mature (critères de maturité non atteints, 7 itérations). Un score ordonne; il n'affirme jamais une catégorie.
score_only:v0-immature-baseline · tel quel depuis la passe de notation : score_only signifie que le nombre peut ordonner les travaux, et qu'aucune étiquette de catégorie n'en découleClassification
machine, non validéePrédiction automatique; un appel candidat d’une seule source (Gemma direct ou Codex distillé), pas un consensus.
Le détail, modèle par modèle et score par score, se trouve en fin de page sous « Comment cette classification a été obtenue ».