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Enregistrement W4285590560 · doi:10.1101/2022.07.14.499806

ATP-competitive and allosteric inhibitors induce differential conformational changes at the autoinhibitory interface of Akt

2022· preprint· en· W4285590560 sur OpenAlexafffund
Alexandria L Shaw, Matthew AH Parson, Linda Truebestein, Meredith L. Jenkins, Thomas A. Leonard, John E. Burke

Notice bibliographique

RevuebioRxiv (Cold Spring Harbor Laboratory) · 2022
Typepreprint
Langueen
DomaineBiochemistry, Genetics and Molecular Biology
ThématiquePI3K/AKT/mTOR signaling in cancer
Établissements canadiensUniversity of British ColumbiaUniversity of Victoria
Organismes subventionnairesMichael Smith Health Research BCAustrian Science FundCancer Research Society
Mots-clésAllosteric regulationProtein kinase BPleckstrin homology domainChemistryPhosphorylationPI3K/AKT/mTOR pathwayBiochemistryKinaseCell biologyAKT1Protein kinase ASignal transductionBiologyEnzyme

Résumé

récupéré en direct d'OpenAlex

Abstract The protein kinase Akt is a master regulator of pro-growth signalling in the cell. Akt is activated through its targeted recruitment to phosphoinositides, leading to disruption of the autoinhibitory interface between the kinase and pleckstrin homology (PH) domains. Hyper activation of Akt is common in oncogenic transformation, with multiple oncogenic activating mutants identified in Akt. This has led to the development of potent and selective ATP-competitive and allosteric inhibitors for Akt. Paradoxically, some ATP-competitive Akt inhibitors cause hyperphosphorylation of Akt. Here, using hydrogen deuterium exchange mass spectrometry (HDX-MS), we interrogated the conformational changes upon binding to the Akt active site inhibitor A-443654, and the Akt allosteric inhibitor MK-2206. We compared the conformational changes that occurred for each inhibitor under three different states of Akt: i- inactive monophosphorylated, ii- partially active tris-phosphorylated [T308, T450, S473], and iii- fully activated, tris-phosphorylated bound to PIP 3 membranes. The allosteric MK-2206 inhibitor results in large scale allosteric conformational changes in all states, and restricts membrane binding through sequestration of the PH domain. Binding of the A-443654 inhibitor led to large scale allosteric conformational changes in both the monophosphorylated and phosphorylated states, leading to an alteration in the autoinhibitory PH-kinase interface. We also observed increased protection in the PH domain upon membrane binding in the presence of A-443654, suggesting that the PH domain is more accessible for membrane binding. This work provides unique insight into the autoinhibitory conformation of the PH and kinase domain and dynamic conformational changes induced by Akt inhibitors, and has important implications for the design of Akt targeted therapeutics.

Récupéré en direct depuis OpenAlex et désinversé. Les résumés ne sont pas conservés dans cette base de données : les index inversés représentent 8,6 Go des 9,3 Go de texte de la base, et le serveur dispose de 13 Go libres.

Comment cette classification a été obtenuedéplier

Prédiction machine sur la base complète

Imitation des enseignants

Ni prévalence calibrée, ni vérité terrain. Validation humaine à venir. Le volet Gemma est une étiquette directe du modèle pour chaque travail de la base, lue sur la notice réduite au titre. Le volet Codex est un classifieur appris des 10 348 étiquettes directes de Codex et calibré sur les taux pondérés de l'échantillon; les champs sans appui suffisant ne portent aucun appel Codex. Le mode candidate est l'union des deux volets; le consensus est leur intersection. Ces sorties portent le statut machine_predicted_unvalidated et ne sont pas des étiquettes humaines.

score de la tête « metaresearch » (Codex)0,000
score de la tête « metaresearch » (Gemma)0,000
Version: metacan-v3-hybrid-931329e0061cStatut de validation: machine_predicted_unvalidated
Catégories candidatesaucune
Catégories consensuellesaucune
DomaineSignal candidat: aucune · Signal consensuel: aucune
Devis d'étudeSignal candidat: Expérimental (laboratoire) · Signal consensuel: Expérimental (laboratoire)
GenreSignal candidat: Empirique · Signal consensuel: Empirique
Score de désaccord entre enseignants0,002
Score d'incertitude au seuil0,006

Scores du classifieur distillé par catégorie (deux têtes)

CatégorieCodexGemma
Métarecherche0,0000,000
Méta-épidémiologie (sens strict)0,0000,000
Méta-épidémiologie (sens large)0,0000,000
Bibliométrie0,0000,000
Études des sciences et des technologies0,0000,000
Communication savante0,0000,000
Science ouverte0,0000,000
Intégrité de la recherche0,0000,000
Charge utile insuffisante (le modèle a refusé de juger)0,0020,000

Scores machine (provisoires)

Les deux têtes enseignantes du modèle étudiant, lues sur ce travail. Un score ordonne la base pour la relecture; il n'affirme jamais une catégorie, et le statut de validation accompagne chaque rangée tel quel.

Scores de référence d'un modèle non mature (critères de maturité non atteints, 7 itérations). Un score ordonne; il n'affirme jamais une catégorie.

Tête enseignante Opus0,011
Tête enseignante GPT0,234
Écart entre enseignants0,223 · la distance entre les deux têtes enseignantes sur ce seul travail
Statut de validationscore_only:v0-immature-baseline · tel quel depuis la passe de notation : score_only signifie que le nombre peut ordonner les travaux, et qu'aucune étiquette de catégorie n'en découle

Classification

machine, non validée

Prédiction automatique; un appel candidat d’une seule source (Gemma direct ou Codex distillé), pas un consensus.

Les modèles n’ont appliqué aucune catégorie : rien dans la taxonomie ne correspondait à ce travail.
Devis d'étudeExpérimental (laboratoire)
Domainenon disponible
GenreEmpirique

Le détail, modèle par modèle et score par score, se trouve en fin de page sous « Comment cette classification a été obtenue ».

En bref

Citations1
Publié2022
Routes d'admission2
Résumé présentoui

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