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Enregistrement W4322490033 · doi:10.1038/s41467-023-36590-1

Structure and mechanism of a tripartite ATP-independent periplasmic TRAP transporter

2023· article· en· W4322490033 sur OpenAlexfundno aff
James S. Davies, Michael Currie, Rachel A. North, Mariafrancesca Scalise, J. D. Wright, Jack M. Copping, Daniela M. Remus, Ashutosh Gulati, Dustin R. Morado, Sam A. Jamieson, Michael C. Newton-Vesty, Gayan S. Abeysekera, S. Ramaswamy, Rosmarie Friemann, Soichi Wakatsuki, Jane R. Allison, Cesare Indiveri, David Drew, Peter D. Mace, Renwick C. J. Dobson

Notice bibliographique

RevueNature Communications · 2023
Typearticle
Langueen
DomaineBiochemistry, Genetics and Molecular Biology
ThématiqueBacterial Genetics and Biotechnology
Établissements canadiensnon disponible
Organismes subventionnairesCentre for Antibiotic Resistance Research, University of GothenburgMaurice Wilkins Centre for Molecular BiodiscoveryBiomolecular Interaction Centre, University of CanterburyStockholms UniversitetKempestiftelsernaGöteborgs UniversitetUmeå UniversitetMinistero dell’Istruzione, dell’Università e della RicercaKnut och Alice Wallenbergs StiftelseAustralian Cancer Research FoundationUniversity of OtagoRoyal Society Te ApārangiMinistry of Business, Innovation and EmploymentKempe FoundationRoyal SocietyCanterbury Medical Research FoundationUniversity of LethbridgeVINNOVAAustralian Nuclear Science and Technology OrganisationAustralian Institute of Nuclear Science and EngineeringScience for Life LaboratoryAustralian SynchrotronMarsden FundHarvard University
Mots-clésPeriplasmic spaceTransporterTransport proteinATP-binding cassette transporterBiochemistryChemistryBiophysicsDocking (animal)Membrane transport proteinBinding siteSialic acidBiologyEscherichia coli

Résumé

récupéré en direct d'OpenAlex

Abstract In bacteria and archaea, tripartite ATP-independent periplasmic (TRAP) transporters uptake essential nutrients. TRAP transporters receive their substrates via a secreted soluble substrate-binding protein. How a sodium ion-driven secondary active transporter is strictly coupled to a substrate-binding protein is poorly understood. Here we report the cryo-EM structure of the sialic acid TRAP transporter SiaQM from Photobacterium profundum at 2.97 Å resolution. SiaM comprises a “transport” domain and a “scaffold” domain, with the transport domain consisting of helical hairpins as seen in the sodium ion-coupled elevator transporter VcINDY. The SiaQ protein forms intimate contacts with SiaM to extend the size of the scaffold domain, suggesting that TRAP transporters may operate as monomers, rather than the typically observed oligomers for elevator-type transporters. We identify the Na + and sialic acid binding sites in SiaM and demonstrate a strict dependence on the substrate-binding protein SiaP for uptake. We report the SiaP crystal structure that, together with docking studies, suggest the molecular basis for how sialic acid is delivered to the SiaQM transporter complex. We thus propose a model for substrate transport by TRAP proteins, which we describe herein as an ‘elevator-with-an-operator’ mechanism.

Récupéré en direct depuis OpenAlex et désinversé. Les résumés ne sont pas conservés dans cette base de données : les index inversés représentent 8,6 Go des 9,3 Go de texte de la base, et le serveur dispose de 13 Go libres.

Comment cette classification a été obtenuedéplier

Prédiction distillée sur la base complète

Imitation des enseignants

Ni prévalence calibrée, ni vérité terrain. Validation humaine à venir. Apprise à partir de 10 348 étiquettes directes de Codex et de 10 348 étiquettes directes de Gemma. Le mode candidate est l'union des têtes enseignantes seuillées; le consensus est leur intersection. Ces sorties portent le statut machine_predicted_unvalidated et ne sont ni des étiquettes humaines ni des étiquettes directes de modèles de pointe.

score de la tête « metaresearch » (Codex)0,000
score de la tête « metaresearch » (Gemma)0,000
Version: codex-gemma-dda1882f352aStatut de validation: machine_predicted_unvalidated
Catégories candidatesaucune
Catégories consensuellesaucune
DomaineSignal candidat: aucune · Signal consensuel: aucune
Devis d'étudeSignal candidat: Expérimental (laboratoire) · Signal consensuel: Expérimental (laboratoire)
GenreSignal candidat: Empirique · Signal consensuel: Empirique
Score de désaccord entre enseignants0,130
Score d'incertitude au seuil0,420

Scores Codex et Gemma par catégorie

CatégorieCodexGemma
Métarecherche0,0000,000
Méta-épidémiologie (sens strict)0,0000,000
Méta-épidémiologie (sens large)0,0000,000
Bibliométrie0,0000,000
Études des sciences et des technologies0,0000,000
Communication savante0,0000,000
Science ouverte0,0000,000
Intégrité de la recherche0,0010,000
Charge utile insuffisante (le modèle a refusé de juger)0,0000,000

Scores machine (provisoires)

Les deux têtes enseignantes du modèle étudiant, lues sur ce travail. Un score ordonne la base pour la relecture; il n'affirme jamais une catégorie, et le statut de validation accompagne chaque rangée tel quel.

Scores de référence d'un modèle non mature (critères de maturité non atteints, 7 itérations). Un score ordonne; il n'affirme jamais une catégorie.

Tête enseignante Opus0,011
Tête enseignante GPT0,258
Écart entre enseignants0,248 · la distance entre les deux têtes enseignantes sur ce seul travail
Statut de validationscore_only:v0-immature-baseline · tel quel depuis la passe de notation : score_only signifie que le nombre peut ordonner les travaux, et qu'aucune étiquette de catégorie n'en découle

Classification

machine, non validée

Prédiction automatique; un appel candidat d’une seule tête enseignante, pas un consensus.

Les modèles n’ont appliqué aucune catégorie : rien dans la taxonomie ne correspondait à ce travail.
Devis d'étudeExpérimental (laboratoire)
Domainenon disponible
GenreEmpirique

Le détail, modèle par modèle et score par score, se trouve en fin de page sous « Comment cette classification a été obtenue ».

En bref

Citations36
Publié2023
Routes d'admission1
Résumé présentoui

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