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Enregistrement W4380534385 · doi:10.1021/jasms.3c00130

Effects of Hydrogen/Deuterium Exchange on Protein Stability in Solution and in the Gas Phase

2023· article· en· W4380534385 sur OpenAlexafffund
Yousef Haidar, Lars Konermann

Notice bibliographique

RevueJournal of the American Society for Mass Spectrometry · 2023
Typearticle
Langueen
DomaineChemistry
ThématiqueMass Spectrometry Techniques and Applications
Établissements canadiensWestern University
Organismes subventionnairesNatural Sciences and Engineering Research Council of Canada
Mots-clésChemistryHydrogen–deuterium exchangeDeuteriumHydrogen bondContext (archaeology)Electrospray ionizationProtein foldingSolventCrystallographyProtein structurePhase (matter)Protein stabilityChemical physicsSolubilityProtein dynamicsMass spectrometryComputational chemistryMolecular dynamicsPhysical chemistryMoleculeOrganic chemistryChromatography

Résumé

récupéré en direct d'OpenAlex

Mass spectrometry (MS)-based techniques are widely used for probing protein structure and dynamics in solution. H/D exchange (HDX)-MS is one of the most common approaches in this context. HDX is often considered to be a “benign” labeling method, in that it does not perturb protein behavior in solution. However, several studies have reported that D 2 O pushes unfolding equilibria toward the native state. The origin, and even the existence of this protein stabilization remain controversial. Here we conducted thermal unfolding assays in solution to confirm that deuterated proteins in D 2 O are more stable, with 2–4 K higher melting temperatures than unlabeled proteins in H 2 O. Previous studies tentatively attributed this phenomenon to strengthened H-bonds after deuteration, an effect that may arise from the lower zero-point vibrational energy of the deuterated species. Specifically, it was proposed that strengthened water–water bonds (W···W) in D 2 O lower the solubility of nonpolar side chains. The current work takes a broader view by noting that protein stability in solution also depends on water–protein (W···P) and protein–protein (P···P) H-bonds. To help unravel these contributions, we performed collision-induced unfolding (CIU) experiments on gaseous proteins generated by native electrospray ionization. CIU profiles of deuterated and unlabeled proteins were indistinguishable, implying that P···P contacts are insensitive to deuteration. Thus, protein stabilization in D 2 O is attributable to solvent effects, rather than alterations of intraprotein H-bonds. Strengthening of W···W contacts represents one possible explanation, but the stabilizing effect of D 2 O can also originate from weakened W···P bonds. Future work will be required to elucidate which of these two scenarios is correct, or if both contribute to protein stabilization in D 2 O. In any case, the often-repeated adage that “D-bonds are more stable than H-bonds” does not apply to intramolecular contacts in native proteins.

Récupéré en direct depuis OpenAlex et désinversé. Les résumés ne sont pas conservés dans cette base de données : les index inversés représentent 8,6 Go des 9,3 Go de texte de la base, et le serveur dispose de 13 Go libres.

Comment cette classification a été obtenuedéplier

Prédiction machine sur la base complète

Imitation des enseignants

Ni prévalence calibrée, ni vérité terrain. Validation humaine à venir. Le volet Gemma est une étiquette directe du modèle pour chaque travail de la base, lue sur la notice réduite au titre. Le volet Codex est un classifieur appris des 10 348 étiquettes directes de Codex et calibré sur les taux pondérés de l'échantillon; les champs sans appui suffisant ne portent aucun appel Codex. Le mode candidate est l'union des deux volets; le consensus est leur intersection. Ces sorties portent le statut machine_predicted_unvalidated et ne sont pas des étiquettes humaines.

score de la tête « metaresearch » (Codex)0,001
score de la tête « metaresearch » (Gemma)0,001
Version: metacan-v3-hybrid-931329e0061cStatut de validation: machine_predicted_unvalidated
Catégories candidatesaucune
Catégories consensuellesaucune
DomaineSignal candidat: aucune · Signal consensuel: aucune
Devis d'étudeSignal candidat: Expérimental (laboratoire) · Signal consensuel: Expérimental (laboratoire)
GenreSignal candidat: Empirique · Signal consensuel: Empirique
Score de désaccord entre enseignants0,001
Score d'incertitude au seuil0,003

Scores du classifieur distillé par catégorie (deux têtes)

CatégorieCodexGemma
Métarecherche0,0010,001
Méta-épidémiologie (sens strict)0,0000,000
Méta-épidémiologie (sens large)0,0000,000
Bibliométrie0,0000,000
Études des sciences et des technologies0,0000,001
Communication savante0,0000,000
Science ouverte0,0000,000
Intégrité de la recherche0,0000,001
Charge utile insuffisante (le modèle a refusé de juger)0,0010,000

Scores machine (provisoires)

Les deux têtes enseignantes du modèle étudiant, lues sur ce travail. Un score ordonne la base pour la relecture; il n'affirme jamais une catégorie, et le statut de validation accompagne chaque rangée tel quel.

Scores de référence d'un modèle non mature (critères de maturité non atteints, 7 itérations). Un score ordonne; il n'affirme jamais une catégorie.

Tête enseignante Opus0,016
Tête enseignante GPT0,289
Écart entre enseignants0,273 · la distance entre les deux têtes enseignantes sur ce seul travail
Statut de validationscore_only:v0-immature-baseline · tel quel depuis la passe de notation : score_only signifie que le nombre peut ordonner les travaux, et qu'aucune étiquette de catégorie n'en découle

Classification

machine, non validée

Prédiction automatique; un appel candidat d’une seule source (Gemma direct ou Codex distillé), pas un consensus.

Les modèles n’ont appliqué aucune catégorie : rien dans la taxonomie ne correspondait à ce travail.
Devis d'étudeExpérimental (laboratoire)
Domainenon disponible
GenreEmpirique

Le détail, modèle par modèle et score par score, se trouve en fin de page sous « Comment cette classification a été obtenue ».

En bref

Citations9
Publié2023
Routes d'admission2
Résumé présentoui

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