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Enregistrement W7132919190

Structural and kinetic characterization of the Arabidopsis DHQ-SDH: The SDH catalytic mechanism and insights into the modes of substrate channeling and metabolism in the shikimate pathway

2007· dissertation· W7132919190 sur OpenAlexfundno aff
Sasha A. Singh

Notice bibliographique

RevueTSpace · 2007
Typedissertation
Langue
DomaineMaterials Science
ThématiqueEnzyme Structure and Function
Établissements canadiensnon disponible
Organismes subventionnairesArgonne National LaboratoryNatural Sciences and Engineering Research Council of CanadaBiological and Environmental ResearchNational Institutes of HealthUniversity of TorontoU.S. Department of Energy
Mots-clésShikimate pathwayAromatic amino acidsShikimic acidBiosynthesisArabidopsisEnzymeMetabolic pathwayMutantActive site
DOInon disponible

Résumé

récupéré en direct d'OpenAlex

The shikimate pathway (SP) is comprised of seven enzymatic steps and is involved in the biosynthesis of the aromatic amino acids, folates, vitamins, quinones and a variety of other aromatic compounds in bacteria, plants, fungi and apicomplexa parasites. Some of the aromatic compounds are essential for the survival of these organisms; as a result, the shikimate pathway has been an attractive target for the design of antimicrobial and herbicidal agents. The Arabidopsis shikimate pathway enzyme, dehydroquinase-shikimate dehydrogenase (DHQ-SDH) catalyzes the dehydration of dehydroquinate to dehydroshikimate followed by the reduction of dehydroshikimate to shikimate (steps three and four of the SP, respectively). The bifunctional enzyme has been identified in plants and some microbes; however, the majority of microbes encode the monofunctional enzymes. This study is the first to report a crystal structure of a plant shikimate pathway enzyme, DHQ-SDH, in three substrate/ligand bound states: (1) Complex I - DHQ-tartrate-SDH-shikimate, (2) Complex II - DHQ-dehydroshikimate-SDH-shikimate, and (3) Complex III - DHQ-dehydroshikimate/tartrate-SDH-shikimate-NADP(H). The DHQdehydroshikimate-SDH-shikimate complexes reveal a possible mode for substrate transfer between the DHQ and SDH active sites. These findings have provided insight into the mechanism of substrate partitioning at this point in the SP. Moreover, a site-directed mutagenesis approach was taken to investigate the roles of the residues that interact with shikimate at the SDH binding site. Saturation kinetics profiles of these mutants revealed that the conserved Lys 385 and Asp 423 are important for the NADP-dependent oxidation of shikimate, whereas a number of residues are important for the binding and orienting of the substrate for efficient catalysis. This study into the SDH catalytic mechanism has also revealed a possible mode for substrate recognition for the different SDH homologs. Results have indicated that specific sequence motifs found within the SDH substrate binding site may confer substrate specificity in the SDH enzyme family.

Récupéré en direct depuis OpenAlex et désinversé. Les résumés ne sont pas conservés dans cette base de données : les index inversés représentent 8,6 Go des 9,3 Go de texte de la base, et le serveur dispose de 13 Go libres.

Comment cette classification a été obtenuedéplier

Prédiction distillée sur la base complète

Imitation des enseignants

Ni prévalence calibrée, ni vérité terrain. Validation humaine à venir. Apprise à partir de 10 348 étiquettes directes de Codex et de 10 348 étiquettes directes de Gemma. Le mode candidate est l'union des têtes enseignantes seuillées; le consensus est leur intersection. Ces sorties portent le statut machine_predicted_unvalidated et ne sont ni des étiquettes humaines ni des étiquettes directes de modèles de pointe.

score de la tête « metaresearch » (Codex)0,001
score de la tête « metaresearch » (Gemma)0,000
Version: codex-gemma-dda1882f352aStatut de validation: machine_predicted_unvalidated
Catégories candidatesaucune
Catégories consensuellesaucune
DomaineSignal candidat: aucune · Signal consensuel: aucune
Devis d'étudeSignal candidat: Expérimental (laboratoire) · Signal consensuel: Expérimental (laboratoire)
GenreSignal candidat: Empirique · Signal consensuel: Empirique
Score de désaccord entre enseignants0,140
Score d'incertitude au seuil0,903

Scores Codex et Gemma par catégorie

CatégorieCodexGemma
Métarecherche0,0010,000
Méta-épidémiologie (sens strict)0,0000,000
Méta-épidémiologie (sens large)0,0010,000
Bibliométrie0,0000,001
Études des sciences et des technologies0,0010,001
Communication savante0,0000,000
Science ouverte0,0010,000
Intégrité de la recherche0,0000,000
Charge utile insuffisante (le modèle a refusé de juger)0,0000,000

Scores machine (provisoires)

Les deux têtes enseignantes du modèle étudiant, lues sur ce travail. Un score ordonne la base pour la relecture; il n'affirme jamais une catégorie, et le statut de validation accompagne chaque rangée tel quel.

Scores de référence d'un modèle non mature (critères de maturité non atteints, 7 itérations). Un score ordonne; il n'affirme jamais une catégorie.

Tête enseignante Opus0,014
Tête enseignante GPT0,263
Écart entre enseignants0,250 · la distance entre les deux têtes enseignantes sur ce seul travail
Statut de validationscore_only:v0-immature-baseline · tel quel depuis la passe de notation : score_only signifie que le nombre peut ordonner les travaux, et qu'aucune étiquette de catégorie n'en découle

Classification

machine, non validée

Prédiction automatique; un appel candidat d’une seule tête enseignante, pas un consensus.

Les modèles n’ont appliqué aucune catégorie : rien dans la taxonomie ne correspondait à ce travail.
Devis d'étudeExpérimental (laboratoire)
Domainenon disponible
GenreEmpirique

Le détail, modèle par modèle et score par score, se trouve en fin de page sous « Comment cette classification a été obtenue ».

En bref

Citations0
Publié2007
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Résumé présentoui

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