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Enregistrement W1971953906 · doi:10.1021/bi034772u

Toward the Elucidation of the Catalytic Mechanism of the Mono-ADP-Ribosyltransferase Activity of <i>Pseudomonas aeruginosa</i> Exotoxin A

2003· article· en· W1971953906 sur OpenAlexaff
Souzan Armstrong, A. Rod Merrill

Notice bibliographique

RevueBiochemistry · 2003
Typearticle
Langueen
DomaineImmunology and Microbiology
ThématiqueToxin Mechanisms and Immunotoxins
Établissements canadiensUniversity of Guelph
Organismes subventionnairesnon disponible
Mots-clésNAD+ kinaseNicotinamideChemistrySubstrate (aquarium)EnzymeStereochemistryEnzyme kineticsQuenching (fluorescence)Non-competitive inhibitionCatalytic cycleNicotinamide adenine dinucleotideAnthrax toxinPseudomonas exotoxinBiochemistryActive siteFluorescenceBiology

Résumé

récupéré en direct d'OpenAlex

The catalytic mechanism for the mono-ADP-ribosyltransferase activity of Pseudomonas aeruginosa exotoxin A was investigated by steady-state and stopped-flow kinetic analyses. The rate constants for binding of the NAD(+) substrate to the enzyme were found to be 4.7 +/- 0.4 microM(-1) s(-1) and 194 +/- 15 s(-1) for k(on) and k(off), respectively. The k(on) and k(off) rate constants for the eEF-2 substrate binding to the enzyme were 320 +/- 39 microM(-1) s(-1) and 131 +/- 22 s(-1), respectively. A potent, competitive inhibitor against the enzyme, 1,8-naphthalimide, bound the enzyme with k(on) and k(off) rates of 82 +/- 9 microM(-1) s(-1) and 51 +/- 6 s(-1), respectively. Furthermore, the binding on and off rates for the reaction products, ADP-ribose and nicotinamide, were too rapid for detection with the stopped-flow technique. Investigation of the pre-steady-state kinetics for the ADP-ribose transferase activity of the toxin-enzyme showed that there is no pre-steady-state complex formed during the catalytic cycle. Binding of NAD+ and smaller compounds representing the various parts of this substrate were investigated by the fluorescence quenching of the intrinsic toxin fluorescence. The binding data revealed a significant structural change in the enzyme upon NAD+ binding that could not be accounted for on the basis of the sum of the structural changes induced by the various NAD+ constituents. Product inhibition studies were conducted with nicotinamide and eEF-2-ADP-ribose, and the results indicate that the reaction involves a random-order ternary complex mechanism. Detailed kinetic analysis revealed that the eEF-2 substrate shows sigmoidal kinetic behavior with the enzyme, and fluorescence resonance energy transfer measurements indicated that wheat germ eEF-2 is oligomeric in solution.

Récupéré en direct depuis OpenAlex et désinversé. Les résumés ne sont pas conservés dans cette base de données : les index inversés représentent 8,6 Go des 9,3 Go de texte de la base, et le serveur dispose de 13 Go libres.

Comment cette classification a été obtenuedéplier

Prédiction distillée sur la base complète

Imitation des enseignants

Ni prévalence calibrée, ni vérité terrain. Validation humaine à venir. Apprise à partir de 10 348 étiquettes directes de Codex et de 10 348 étiquettes directes de Gemma. Le mode candidate est l'union des têtes enseignantes seuillées; le consensus est leur intersection. Ces sorties portent le statut machine_predicted_unvalidated et ne sont ni des étiquettes humaines ni des étiquettes directes de modèles de pointe.

score de la tête « metaresearch » (Codex)0,000
score de la tête « metaresearch » (Gemma)0,000
Version: codex-gemma-dda1882f352aStatut de validation: machine_predicted_unvalidated
Catégories candidatesaucune
Catégories consensuellesaucune
DomaineSignal candidat: aucune · Signal consensuel: aucune
Devis d'étudeSignal candidat: Expérimental (laboratoire) · Signal consensuel: Expérimental (laboratoire)
GenreSignal candidat: Empirique · Signal consensuel: Empirique
Score de désaccord entre enseignants0,002
Score d'incertitude au seuil0,449

Scores Codex et Gemma par catégorie

CatégorieCodexGemma
Métarecherche0,0000,000
Méta-épidémiologie (sens strict)0,0000,000
Méta-épidémiologie (sens large)0,0000,000
Bibliométrie0,0000,000
Études des sciences et des technologies0,0000,000
Communication savante0,0000,000
Science ouverte0,0010,000
Intégrité de la recherche0,0000,000
Charge utile insuffisante (le modèle a refusé de juger)0,0000,000

Scores machine (provisoires)

Les deux têtes enseignantes du modèle étudiant, lues sur ce travail. Un score ordonne la base pour la relecture; il n'affirme jamais une catégorie, et le statut de validation accompagne chaque rangée tel quel.

Scores de référence d'un modèle non mature (critères de maturité non atteints, 7 itérations). Un score ordonne; il n'affirme jamais une catégorie.

Tête enseignante Opus0,012
Tête enseignante GPT0,206
Écart entre enseignants0,194 · la distance entre les deux têtes enseignantes sur ce seul travail
Statut de validationscore_only:v0-immature-baseline · tel quel depuis la passe de notation : score_only signifie que le nombre peut ordonner les travaux, et qu'aucune étiquette de catégorie n'en découle

Classification

machine, non validée

Prédiction automatique; un appel candidat d’une seule tête enseignante, pas un consensus.

Les modèles n’ont appliqué aucune catégorie : rien dans la taxonomie ne correspondait à ce travail.
Devis d'étudeExpérimental (laboratoire)
Domainenon disponible
GenreEmpirique

Le détail, modèle par modèle et score par score, se trouve en fin de page sous « Comment cette classification a été obtenue ».

En bref

Citations23
Publié2003
Routes d'admission1
Résumé présentoui

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